Lipoproteina Brauna - Braun's lipoprotein
| Zamek lipoproteinowy leucyny | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | LPP | ||||||||
| Pfam | PF04728 | ||||||||
| InterPro | IPR006817 | ||||||||
| CATH | 1jccA00 | ||||||||
| SCOP2 | d1jcca_ / zakres / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Użyj IPR016367 dla pełnego białka. Białko E. coli to P69776 . | |||||||||
Lipoproteina Brauna ( BLP , Lpp , lipoproteina mureiny lub główna lipoproteina błony zewnętrznej ), znajdująca się w niektórych ścianach komórkowych gram-ujemnych , jest jednym z najbardziej rozpowszechnionych białek błonowych ; jego masa cząsteczkowa wynosi około 7,2 kDa . Na swoim końcu C ( lizyna ) jest on związany wiązaniem kowalencyjnym z warstwą peptydoglikanu (szczególnie z cząsteczkami kwasu diaminopimelinowego ) i jest osadzony w błonie zewnętrznej przez hydrofobową głowę ( cysteina z przyłączonymi lipidami). BLP ściśle łączy dwie warstwy i zapewnia strukturalną integralność zewnętrznej membranie.
Charakterystyka
Gen kodujący lipoproteinę Brauna początkowo wytwarza białko składające się z 78 aminokwasów, które zawiera 20 aminokwasowy peptyd sygnałowy na końcu aminowym. Dojrzałe białko ma wielkość 6 kDa. Trzy monomery Lpp łączą się w spiralny trimer zamka leucynowego .
W E. coli obecne są duże ilości lipoproteiny Brauna, więcej niż jakiekolwiek inne białko . W przeciwieństwie do innych lipoprotein jest kowalencyjnie połączony z peptydoglikanem. Lpp łączy zewnętrzną błonę z peptydoglikanem. Lpp jest zakotwiczony w błonie zewnętrznej przez swoją grupę lipidową na końcu aminowym. U E. coli jedna trzecia białek Lpp tworzy wiązanie peptydowe poprzez łańcuch boczny lizyny na końcu karboksylowym z kwasem diaminopimelinowym w warstwie peptydoglikanu. Reszta cząsteczek Lpp występuje w „wolnej” postaci niezwiązanej z peptydoglikanem. Wolna forma jest eksponowana na powierzchni E. coli .
Funkcje
Lpp, wraz z inną lipoproteiną podobną do OmpA o nazwie Pal / OprL ( P0A912 ), utrzymuje stabilność otoczki komórkowej poprzez przyczepienie zewnętrznej błony do ściany komórkowej.
LPP został zaproponowany jako czynnik wirulencji z Yersinia pestis , przyczyną zarazy . Y. pestis potrzeb LPP dla maksymalnej przetrwania w makrofagach i skutecznie zabić mysiego modelu dżumy i dżumy płucnej .
Immunologia
Lipoproteina Brauna wiąże się z receptorem rozpoznawania wzorców TLR2 . Lpp indukuje adhezję neutrofili do ludzkich komórek śródbłonka poprzez aktywację tych ostatnich.