Glicyna - Glycine

Inne zastosowania, patrz Glicyna (ujednoznacznienie) .
Nie mylić z gliceryną .
Glicyna
Glicyna-2D-szkielet.png
szkieletowa formuła neutralnej glicyny
Glycine-zwitterion-2D-skeletal.png
szkieletowa formuła obojnaczej glicyny
Glycine-neutral-Ipttt-conformer-3D-bs-17.png
model kulowo-kijowy struktury fazy gazowej
Glicyna-zwitterion-z-xtal-3D-bs-17.png
model kulowo-kijowy obojnaczojonowej struktury ciała stałego
Glycine-neutral-Ipttt-conformer-3D-sf.png
model wypełniający przestrzeń struktury fazy gazowej
Glycine-zwitterion-from-xtal-3D-sf.png
model wypełniający przestrzeń dwubiegunowej struktury ciała stałego
Nazwy
Nazwa IUPAC
kwas aminooctowy
Inne nazwy
Kwas 2-aminoetanowy, Glikokol
Identyfikatory
Model 3D ( JSmol )
Skróty Gly , G
CZEBI
CHEMBL
ChemSpider
DrugBank
Karta informacyjna ECHA 100.000.248 Edytuj to na Wikidata
Numer WE
KEGG
Identyfikator klienta PubChem
UNII
  • InChI=1S/C2H5NH2/c3-1-2(4)5/h1,3H2,(H,4,5) sprawdzaćTak
    Klucz: DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N sprawdzaćTak
  • InChI=1S/C2H5NO2/c3-1-2(4)5/h1,3H2,(H,4,5)
    Klucz: DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYAW
  • C(C(=O)O)N
  • Zwitter : C(C(=O)[O-])[NH3+]
Nieruchomości
C 2 H 5 N O 2
Masa cząsteczkowa 75,067  g·mol -1
Wygląd zewnętrzny Białe ciało stałe
Gęstość 1.1607 g/cm 3
Temperatura topnienia 233 ° C (451 ° F; 506 K) (rozkład)
24,99 g/100 ml (25°C)
Rozpuszczalność rozpuszczalny w pirydynie
trudno rozpuszczalny w etanolu
nierozpuszczalny w eterze
Kwasowość (p K a ) 2,34 (karboksyl), 9,6 (amino)
-40,3 x 10 -6 cm 3 / mol
Farmakologia
B05CX03 ( KTO )
Zagrożenia
Arkusz danych dotyczących bezpieczeństwa Zobacz: strona danych
Dawka lub stężenie śmiertelne (LD, LC):
LD 50 ( mediana dawki )
 2600 mg/kg (mysz, doustnie)
Strona z danymi uzupełniającymi
Współczynnik załamania ( n ),
stała dielektryczna (ε r ) itp.

Dane termodynamiczne
 Zachowanie fazowe
ciało stałe-ciecz-gaz
UV , IR , NMR , MS
O ile nie zaznaczono inaczej, dane podano dla materiałów w ich stanie standardowym (przy 25 °C [77 °F], 100 kPa).
sprawdzaćTak zweryfikuj  ( co to jest   ?) sprawdzaćTak☒n
Referencje do infoboksu

Glicyna (symbol Gly lub G ; / ɡ l aɪ s ı n / ) jest aminokwasem , który ma jeden wodoru, atom jako jego bocznym łańcuchu . Jest to najprostszy stabilny aminokwas (kwas karbaminowy jest niestabilny), o wzorze chemicznym NH 2 - CH 2 - COOH . Glicyna jest jednym z aminokwasów proteinogennych . Jest kodowany przez wszystkie kodony zaczynające się od GG (GGU, GGC, GGA, GGG). Glicyna jest integralną częścią tworzenia alfa-helis w drugorzędowej strukturze białka ze względu na jej zwartą formę. Z tego samego powodu jest to aminokwas najobficiej występujący w potrójnych helisach kolagenowych . Glicyna jest również neuroprzekaźnikiem hamującym – ingerencja w jej uwalnianie w obrębie rdzenia kręgowego (np. podczas infekcji Clostridium tetani ) może powodować porażenie spastyczne z powodu niehamowanego skurczu mięśni.

Glicyna to bezbarwne, krystaliczne ciało stałe o słodkim smaku. Jest to jedyny achiralny aminokwas proteinogenny . Może pasować do środowisk hydrofilowych lub hydrofobowych , ze względu na minimalny łańcuch boczny tylko jednego atomu wodoru. Rodnikiem acylowym jest glicyl .

Historia i etymologia

Glicyna została odkryta w 1820 roku przez francuskiego chemika Henri Braconnota , który zhydrolizował żelatynę przez gotowanie jej z kwasem siarkowym . Pierwotnie nazwał go „cukrem żelatyny”, ale francuski chemik Jean-Baptiste Boussingault wykazał, że zawiera azot. Amerykański naukowiec Eben Norton Horsford , wówczas uczeń niemieckiego chemika Justusa von Liebiga , zaproponował nazwę „glikokol”; jednak szwedzki chemik Berzelius zaproponował prostszą nazwę „glicyna”. Nazwa pochodzi od greckiego wyrazu γλυκύς „słodkim smaku” (co jest również związane z prefiksy gliko- i gliko- , jak w glikoproteiny i glukozy ). W 1858 roku, francuski chemik Augusta Cahours ustalono, że glicyna był aminy z kwasem octowym .

Produkcja

Chociaż glicynę można wyizolować z hydrolizowanego białka, nie jest ona wykorzystywana do produkcji przemysłowej, ponieważ można ją wygodniej wytwarzać na drodze syntezy chemicznej. Te dwa główne procesy aminowanie kwasem chlorooctowym z amoniakiem , dając glicynę i chlorek amonu oraz Strecker amino syntezy kwasu , który jest głównym sposobem syntezy w Stanach Zjednoczonych, Japonii. W ten sposób produkuje się rocznie około 15 tys. ton .

Glicyna jest również kogenerowana jako zanieczyszczenie w syntezie EDTA , powstające w reakcjach współproduktu amoniaku.

Reakcje chemiczne

Najważniejsze są jego właściwości kwasowo-zasadowe. W roztworze wodnym, glicyna jest sam amfoteryczny : przy niskim pH cząsteczka może być sprotonowany z AP K około 2,4 i przy wysokim pH traci protonu z AP K a około 9,6 (Dokładne wartości p K zależy od temperatury i siła jonowa).

Stany-protonacji glicyny-2D-skeletal.png

Glicyna działa jako ligand dwukleszczowy dla wielu jonów metali. Typowe jest kompleks Cu (glicynian), 2 , tj Cu (H 2 NCH 2 CO 2 ) 2 , który istnieje zarówno w izomery cis i trans.

Jako dwufunkcyjna cząsteczka glicyna reaguje z wieloma odczynnikami. Można je podzielić na reakcje z centrum N i centrum karboksylanu.

Amina ulega oczekiwanym reakcjom. Z chlorków kwasowych otrzymuje się kwas amidokarboksylowy, taki jak kwas hipurowy i acetyloglicyna . Z kwasem azotawym otrzymuje się kwas glikolowy ( oznaczenie van Slyke'a ). Z jodkiem metylu amina zostaje czwartorzędowana, dając trimetyloglicynę , produkt naturalny:

h
3n+
CH
2GRUCHAĆ−
+ 3 CH 3 I → (CH
3)
3n+
CH
2GRUCHAĆ−
 + 3 WYSOKI

Glicyna kondensuje się ze sobą dając peptydy, zaczynając od utworzenia glicyloglicyny :

2 godz
3n+
CH
2GRUCHAĆ−
 → H
3n+
CH
2CONHCH
2GRUCHAĆ−
 + H 2 O

Piroliza glicyny lub glicyloglicyny daje 2,5-diketopiperazynę , cykliczny diamid.

Metabolizm

Biosynteza

Glicyna nie jest niezbędna w diecie człowieka , ponieważ jest biosyntetyzowana w organizmie z aminokwasu seryny , który z kolei pochodzi z 3-fosfoglicerynianu , ale zdolność metaboliczna do biosyntezy glicyny nie zaspokaja potrzeby syntezy kolagenu. W większości organizmów enzym hydroksymetylotransferaza serynowa katalizuje tę przemianę poprzez kofaktor fosforan pirydoksalu :

seryna + tetrahydrofolian → glicyna + N 5 , N 10- metylenotetrahydrofolian + H 2 O

W wątrobie kręgowców synteza glicyny jest katalizowana przez syntazę glicyny (zwaną również enzymem rozszczepiania glicyny). Ta konwersja jest łatwo odwracalna :

CO 2 + NH+
4+ N 5 , N 10- metylenotetrahydrofolian + NADH + H + ⇌ Glicyna + tetrahydrofolian + NAD +

Oprócz tego, że jest syntetyzowana z seryny, glicyna może również pochodzić z treoniny , choliny lub hydroksyproliny poprzez metabolizm międzynarządowy wątroby i nerek.

Degradacja

Glicyna jest degradowana trzema drogami. Dominującym szlakiem u zwierząt i roślin jest odwrotność szlaku syntazy glicyny wspomnianej powyżej. W tym kontekście zaangażowany układ enzymatyczny jest zwykle nazywany układem rozszczepiania glicyny :

Glicyna + tetrahydrofolian + NAD + ⇌ CO 2 + NH+
4+ N 5 , N 10 -metyleno tetrahydrofolian + NADH + H +

W drugim szlaku glicyna jest degradowana w dwóch etapach. Pierwszym krokiem jest odwrócenie biosyntezy glicyny z seryny za pomocą hydroksymetylotransferazy serynowej. Seryna jest następnie przekształcana w pirogronian przez dehydratazę serynową .

W trzecim szlaku jej rozkładu glicyna jest przekształcana do glioksylanu przez oksydazę D-aminokwasową . Glioksylan jest następnie utleniany przez dehydrogenazę mleczanową wątroby do szczawianu w reakcji zależnej od NAD + .

Okres półtrwania glicyny i jej eliminacja z organizmu różni się znacznie w zależności od dawki. W jednym badaniu okres półtrwania wahał się od 0,5 do 4,0 godzin.

Glicyna jest niezwykle wrażliwa na antybiotyki ukierunkowane na foliany, a poziom glicyny we krwi znacznie spada w ciągu minuty od wstrzyknięcia antybiotyku. Niektóre antybiotyki mogą zubożyć ponad 90% glicyny w ciągu kilku minut od podania.

Funkcja fizjologiczna

Główną funkcją glicyny jest działanie jako prekursor białek . Większość białek zawiera tylko niewielkie ilości glicyny, godnym uwagi wyjątkiem jest kolagen , który zawiera około 35% glicyny ze względu na swoją okresowo powtarzaną rolę w tworzeniu struktury helisy kolagenu w połączeniu z hydroksyproliną . W kodzie genetycznym glicyna jest kodowana przez wszystkie kodony zaczynające się od GG, czyli GGU, GGC, GGA i GGG.

Jako biosyntetyczny półprodukt

U wyższych eukariontów , kwas δ-aminolewulinowego , klucz prekursorem porfiryn jest biosyntetyzowana z glicyny i sukcynylo-CoA przez enzym ALA syntazy . Glicyna stanowi główne C 2 N podjednostki wszystkie puryny .

Jako neuroprzekaźnik

Glicyna jest neuroprzekaźnikiem hamującym w ośrodkowym układzie nerwowym , zwłaszcza w rdzeniu kręgowym , pniu mózgu i siatkówce . Gdy receptory glicyny są aktywowane, chlorek wchodzi do neuronu przez receptory jonotropowe, powodując hamujący potencjał postsynaptyczny (IPSP). Strychnina jest silnym antagonistą jonotropowych receptorów glicyny, natomiast bikukulina jest słabym antagonistą . Glicyna jest wymaganym współagonistą wraz z glutaminianem dla receptorów NMDA . W przeciwieństwie do hamującej roli glicyny w rdzeniu kręgowym, to zachowanie jest ułatwione przez receptory glutaminergiczne ( NMDA ) , które są pobudzające. LD 50 glicyny wynosi 7930 mg / kg u szczurów (doustnie), i zazwyczaj powoduje śmierć nadpobudliwość.

Zastosowania

W Stanach Zjednoczonych glicyna jest zwykle sprzedawana w dwóch klasach: Farmakopei Stanów Zjednoczonych („USP”) i technicznej. Sprzedaż gatunku USP stanowi około 80 do 85 procent amerykańskiego rynku glicyny. Jeśli wymagana jest czystość wyższa niż standard USP, na przykład do wstrzyknięć dożylnych , można zastosować droższą glicynę o jakości farmaceutycznej. Glicyna klasy technicznej, która może, ale nie musi spełniać normy klasy USP, jest sprzedawana po niższej cenie do użytku w zastosowaniach przemysłowych, np. jako środek kompleksowania i wykańczania metali.

Żywność dla zwierząt i ludzi

Struktura cis- Cu(glicynian) 2 (H 2 O).

Glicyna nie jest powszechnie stosowana w żywności ze względu na jej wartość odżywczą, z wyjątkiem naparów. Zamiast tego rola glicyny w chemii żywności jest jako środek aromatyzujący. Jest łagodnie słodki i przeciwdziała posmakowi sacharyny . Ma również właściwości konserwujące, być może dzięki kompleksowaniu z jonami metali. Kompleksy glicynianu metali, np. glicynian miedzi(II) są stosowane jako dodatki do pasz dla zwierząt.

Surowiec chemiczny

Glicyna jest półproduktem w syntezie różnych produktów chemicznych. Wykorzystywany jest do produkcji herbicydów: glifosat , iprodion , glifosyna, imiprotryna oraz eglinazyna. Jest stosowany jako półprodukt leku, takiego jak tiamfenikol .

Badania laboratoryjne

Glicyna jest istotnym składnikiem niektórych roztworów stosowanych w metodzie analizy białek SDS-PAGE . Służy jako środek buforujący, utrzymujący pH i zapobiegający uszkodzeniom próbki podczas elektroforezy. Glicynę stosuje się również do usuwania przeciwciał znakujących białka z membran Western blot, aby umożliwić sondowanie wielu interesujących białek z żelu SDS-PAGE. Pozwala to na pobranie większej ilości danych z tej samej próbki, zwiększając wiarygodność danych, zmniejszając ilość przetwarzania próbki i liczbę wymaganych próbek. Ten proces jest znany jako stripping.

Obecność w kosmosie

Obecność glicyny poza Ziemią została potwierdzona w 2009 roku na podstawie analizy próbek pobranych w 2004 roku przez sondę NASA Stardust z komety Wild 2, a następnie zwróconych na Ziemię. Glicyna została wcześniej zidentyfikowana w meteorycie Murchison w 1970 roku. Odkrycie kometarnej glicyny potwierdziło hipotezę panspermii , która głosi, że „cegiełki” życia są szeroko rozpowszechnione w całym wszechświecie. W 2016 roku ogłoszono wykrycie glicyny w komecie 67P/Czuriumow-Gierasimienko przez sondę Rosetta .

Dyskutowano o wykrywaniu glicyny poza Układem Słonecznym w ośrodku międzygwiazdowym . W 2008 roku Instytut Radioastronomii im. Maxa Plancka odkrył linie widmowe podobnej do glicyny cząsteczki aminoacetonitrylu w Wielkim Molecule Heimat , gigantycznym obłoku gazu w pobliżu centrum galaktyki w gwiazdozbiorze Strzelca .

Ewolucja

Kilka niezależnych badań ewolucyjnych wykorzystujących różne rodzaje danych sugeruje, że glicyna należy do grupy aminokwasów, które stanowiły wczesny kod genetyczny. Na przykład regiony o niskiej złożoności (w białkach), które mogą przypominać protopeptydy wczesnego kodu genetycznego, są wysoce wzbogacone w glicynę.

Obecność w żywności

Pokarmowe źródła glicyny
Żywność g/100g
Przekąski, skórki wieprzowe 11.04
Mąka sezamowa (niskotłuszczowa) 3,43
Napoje białkowe w proszku (na bazie soi ) 2,37
Nasiona, mączka z krokosza barwierskiego, częściowo odtłuszczona 2,22
Mięso, żubr, wołowina i inne (różne części) 1,5-2,0
Desery żelatynowe 1,96
Nasiona, pestki dyni i pestek dyni 1,82
Indyk, wszystkie klasy, grzbiet, mięso i skóra 1,79
Kurczak, brojlery lub frytownice, mięso i skóry 1,74
Wieprzowina, mielona, ​​96% chudego / 4% tłuszczu, gotowana, kruszonka 1.71
Paluszki z bekonem i wołowiną 1.64
Orzeszki ziemne 1,63
Skorupiaki , langusty 1,59
Przyprawy, gorczyca , mielone 1,59
Salami 1,55
Orzechy, orzechy piżmowe , suszone 1,51
Ryby, łosoś, różowe, konserwy, odsączone produkty stałe 1,42
migdały 1,42
Ryba, makrela 0,93
Zboża gotowe do spożycia, granola, domowe 0,81
Pory , (część bulwiasta i dolna część liścia), liofilizowane 0,7
Ser, parmezan (i inne), tarty 0,56
Soja , zielona, ​​gotowana, gotowana, odsączana, bez soli 0,51
Chleb, białko (zawiera gluten) 0,47
Jajko, całe, gotowane, smażone 0,47
Fasola, biała, dojrzałe nasiona, gotowana, gotowana, z solą 0,38
Soczewica, dojrzałe nasiona, gotowane, gotowane, z solą 0,37

Zobacz też

Bibliografia

Dalsza lektura

Zewnętrzne linki