Hemerytryna - Hemerythrin

Rodzina podobna do hemerytryny
Hemerythrin.jpg
Pojedyncze natlenione białko hemerytryny ( PDB : 1HMO )
Identyfikatory
Symbol Hemerytryna
Pfam PF01814
InterPro IPR035938
PROSITE PDOC00476
CATH 1HMO
SCOP2 2HMZ / zakres / SUPFAM
Kompleks białek trimerycznych hemerytryny ( PDB : 1HMO )

Hemoerytryna (pisane także hemoerytryna , starożytnego greckiego : αἷμα , romanizowana haima , oświetlony   „krew”, starożytnego greckiego : ἐρυθρός , Romanized erythrós , oświetlony   „czerwony”) jest oligomeryczny białka odpowiedzialne za tlenu (O 2 ) transportu w morskich bezkręgowców gromad z sipunculids , niezmogowce , ramienionogi , aw pojedynczych pierścienice rodzaju robaków, Magelona . Miohemerytryna to monomeryczne białko wiążące O 2 występujące w mięśniach bezkręgowców morskich. Hemerytryna i miohemerytryna są zasadniczo bezbarwne po odtlenieniu, ale zmieniają kolor na fioletowo-różowy w stanie natlenionym.

Hemerytryna nie zawiera, jak może sugerować nazwa, hemu . Nazwy transporterów tlenu we krwi: hemoglobina , hemocyjanina , hemerytryna, nie odnoszą się do grupy hemu (występuje tylko w globinach), zamiast tego nazwy te pochodzą od greckiego słowa oznaczającego krew. Niedawne dowody wykazały, że hemerytryna jest wielofunkcyjnym białkiem - przyczyniającym się do wrodzonej odporności i regeneracji przedniej tkanki robaków.

Mechanizm wiązania O 2

Mechanizm wiązania tlenu jest niezwykły. Większość nośników O 2 działa poprzez tworzenie kompleksów ditlenowych, ale hemerytryna przechowuje O 2 jako wodoronadtlenek (HO 2 lub -OOH - ). Miejsce, które wiąże O 2, składa się z pary centrów żelaza. Atomy żelaza są związane z białkiem poprzez karboksylanowe łańcuchy boczne glutaminianu i asparaginianów, jak również przez pięć reszt histydynowych . Hemerytryna i miohemerytryna są często opisywane według stanów utlenienia i ligacji centrum żelaza:

Fe 2+ —OH — Fe 2+ dezoksy (zredukowany)
Fe 2+ —OH — Fe 3+ częściowo spełnione
Fe 3+ —O — Fe 3+ —OOH - oksy (utleniony)
Fe 3+ —OH — Fe 3+ - (dowolny inny ligand) met (utleniony)

Wychwytowi O 2 przez hemerytrynę towarzyszy dwuelektronowe utlenianie centrum żelazawego z wytworzeniem kompleksu wodoronadtlenku (OOH - ). Wiązanie O 2 jest z grubsza opisane na tym schemacie:

Miejsce aktywne hemerytryny przed i po utlenianiu.

Deoksyhemerytryna zawiera dwa wysokospinowe jony żelazawe zmostkowane przez grupę hydroksylową ( A ). Jedno żelazo jest sześciokoordynacyjne, a drugie pięciokładne. Hydroksylowa grupa służy jako mostki ligandu , lecz również działa jako donor protonów do O 2 podłoża. Ten transfer protonów skutkuje utworzeniem mostka pojedynczego atomu tlenu (μ-okso) w oksy- i methemerytrynie. O 2 wiąże się z pentakoordynacyjnym centrum Fe 2+ w wolnym miejscu koordynacyjnym ( B ). Następnie elektrony są przenoszone z jonów żelazawych, aby wytworzyć dwujądrowe centrum żelaza (Fe 3+ , Fe 3+ ) ze związanym nadtlenkiem ( C ).

Czwartorzędowa struktura i kooperatywność

Hemerytryna typowo występuje jako homooktamer lub heterooktamer złożony z podjednostek typu α i β o masie 13–14 kDa każda, chociaż niektóre gatunki mają hemerytryny dimeryczne, trimeryczne i tetrameryczne. Każda podjednostka ma fałd cztero-a-helisy wiążący dwujądrowe centrum żelaza. Ze względu na swój rozmiar hemerytryna jest zwykle znajdowana w komórkach lub „ciałkach” krwi, a nie swobodnie unosząca się.

W przeciwieństwie do hemoglobiny, większość hemerytryn nie wiąże się kooperatywnie z tlenem, co czyni go mniej więcej 1/4 tak wydajnym jak hemoglobina. Jednak w niektórych ramienionogach hemerytryna wykazuje kooperatywne wiązanie O 2 . Kooperatywne wiązanie uzyskuje się poprzez interakcje między podjednostkami: natlenienie jednej podjednostki zwiększa powinowactwo drugiej jednostki do tlenu.

Powinowactwo hemerytryny do tlenku węgla (CO) jest w rzeczywistości niższe niż powinowactwo do O 2 , w przeciwieństwie do hemoglobiny, która ma bardzo wysokie powinowactwo do CO. Niskie powinowactwo hemerytryny do zatrucia CO odzwierciedla rolę wiązań wodorowych w wiązaniu O 2 , a tryb szlaku, który jest niekompatybilny z kompleksami CO, które zwykle nie biorą udziału w wiązaniach wodorowych.

Domena wiążąca kationy hemerytryny / HHE

Domena wiążąca kationy hemerytryny / HHE występuje jako zduplikowana domena w hemerytrynach, miohemerytrynach i białkach pokrewnych. Domena ta wiąże żelazo w hemerytrynie, ale może wiązać inne metale w pokrewnych białkach, takie jak kadm w hemerytrynie Nereis diversicolor . Występuje również w białku NorA z Cupriavidus necator , białko to jest regulatorem odpowiedzi na tlenek azotu , co sugeruje inną konfigurację jego metalowych ligandów . W odpowiedzi tlenku azotu bierze również udział białko z Cryptococcus neoformans (Filobasidiella neoformans), które zawiera domeny wiążące kationy hemerytryny / HHE. Staphylococcus aureus białko zawierające tę domenę, żelaza, siarki naprawy klastra białka ScdA został opisany jako ważne, kiedy organizm przełącza się do życia w środowisku o małym stężeniu tlenu; być może to białko działa jako magazyn tlenu lub wymiatacz.

Białka Hemerythrin / HHE (H-HxxxE-HxxxH-HxxxxD) występujące w bakteriach biorą udział w transdukcji sygnału i chemotaksji. Bardziej spokrewnione białka obejmują białka H-HxxxE-H-HxxxE (w tym ligaza E3 ) i białka zwierzęce F-box (H-HExxE-H-HxxxE).

Bibliografia

  1. ^ DM Kurtz, Jr. „Proteiny wiążące tlen” w Comprehensive Coordination Chemistry II 2003, tom 8, strony 229–260. doi : 10.1016 / B0-08-043748-6 / 08171-8
  2. ^ Friesner, RA; Baik, M.-H .; Gherman, BF; Guallar, V .; Wirstam, M .; Murphy, RB; Lippard, SJ (2003). „Jak białka zawierające żelazo kontrolują chemię ditlenu: szczegółowy opis poziomu atomowego za pomocą dokładnych obliczeń chemii kwantowej i mieszanej mechaniki kwantowej / mechaniki molekularnej”. Coord. Chem. Rev . 238–239: 267–290. doi : 10.1016 / S0010-8545 (02) 00284-9 .
  3. ^ Chow ED, Liu OW, O'Brien S, Madhani HD (wrzesień 2007). „Badanie odpowiedzi całego genomu ludzkiego patogenu drożdżowego związanego z AIDS Cryptococcus neoformans var grubii: stres tlenkiem azotu i temperatura ciała”. Curr. Genet . 52 (3–4): 137–48. doi : 10.1007 / s00294-007-0147-9 . PMID   17661046 . S2CID   10212964 .
  4. ^ Overton TW, Justino MC, Li Y, Baptista JM, Melo AM, Cole JA i wsp. (2008). „Szerokie rozpowszechnienie w patogennych bakteriach białek dwużelazowych, które naprawiają uszkodzenia oksydacyjne i nitrozowe ośrodków żelaza i siarki” . J Bacteriol . 190 (6): 2004–13. doi : 10.1128 / JB.01733-07 . PMC   2258886 . PMID   18203837 .
  5. ^ Alvarez-Carreño, Claudia; Alva, Vikram; Becerra, Arturo; Lazcano, Antonio (kwiecień 2018). "Struktura, funkcja i ewolucja nadrodziny domen podobnych do hemerytryny: nadrodzina domen podobnych do hemerytryny" . Nauka o białkach . 27 (4): 848–860. doi : 10.1002 / pro.3374 .

Dalsza lektura

Linki zewnętrzne

  • 1HMD - struktura PDB dezoksyhemerytryny Themiste dyscrita (robak sipunculid)
  • 1HMO - struktura PDB oksyhemerytryny z Themiste dyscrita
  • 2MHR - Struktura PDB azydo-met myohemerytryny z Themiste zostericola (robak sipunculid)
  • IPR002063 - Interpro wejście dla hemoerytryna
Ten artykuł zawiera tekst z domeny publicznej Pfam i InterPro : IPR012312