CapZ - CapZ
CapZ , znany również jako CAPZ , CAZ1 i CAPPA1 , jest białkiem pokrywającym zadziorowane końce włókien aktynowych w komórkach mięśniowych .
Struktura
CapZ jest cząsteczką heterodimeryczną , składającą się z podjednostki α i β. Podjednostki α i β mają podobną budowę. Każda podjednostka jest podzielona na trzy domeny i wspólne rozszerzenie C-końcowe. Helix 1-3 to N-terminal, który składa się z trzech antyrównoległych helis ułożonych we wzór w górę, w dół, w górę. Helix 4 jest C-końcem zbudowanym z antyrównoległego arkusza β, który składa się z pięciu nici β. Po jednej stronie C-końca znajduje się krótsza helisa N-końcowa i długa helisa C-końcowa. Ta długa helisa C-końcowa tworzy helisę 5. Końcowa helisa, helisa 6, różni się podjednostkami α i β. Podjednostka β jest dłuższa niż podjednostka α.
Funkcjonować
Stabilizacja aktyn
Główną funkcją CapZ jest zakrywanie kolczastego (plus) końca włókien aktynowych w komórkach mięśniowych . Znajduje się w paśmie Z sarkomeru mięśniowego . Białko to pomaga stabilizować filamenty aktynowe, chroniąc je przed montażem i demontażem. Regulacja aktywności tego białka może być wykonana przez inne białka regulatorowe, które wiążą się z filamentami aktynowymi blokującymi CapZ, umożliwiając w ten sposób składanie.
Sygnalizacja komórkowa
Wiadomo, że CapZ odgrywa rolę w sygnalizacji komórkowej, ponieważ reguluje aktywność PKC w komórkach serca.
Ruch komórek
CapZ odgrywa rolę w ruchu komórek (pełzaniu komórek) poprzez kontrolowanie długości mikrofilamentów. Gdy CapZ jest hamowany przez czynniki regulujące, następuje polimeryzacja lub depolimeryzacja mikrowłókien, co umożliwia wzrost lub cofanie się lamellipodiów i filopodiów . Ta polimeryzacja i depolimeryzacja nadaje komórce wygląd pełzającej. Kiedy CapZ wiąże się, zatrzymuje oba te procesy.
Rozporządzenie
Eksperymenty na mięśniach kurcząt wykazały, że istnieją pewne białka, które hamują wiązanie CapZ. Obejmuje to PIP2 i inne fosfoplipidy. Te cząsteczki wiążą się z samym CapZ, aby zapobiec wiązaniu się z aktyną. Jednak wprowadzenie pewnych detergentów (w tym przypadku Triton X 100) zapobiega wiązaniu tych cząsteczek z CapZ; z kolei pozwalając mu związać się z mikrofilamentem. Rywalizacja o miejsca wiązania aktyny może również regulować wiązanie CapZ, jak widać z czynnikami wydłużania włókien. Czynniki te obejmują ENA/VASP (aktywowana/stymulowana wazodylatacją fosfoproteina). CapZ nie jest regulowany przez wapń ani kalmodulinę, jak to widać w przypadku innych białek wiążących, takich jak Gelsolin.
Znaczenie kliniczne
Zdrowie serca
Niewielkie zmniejszenie zawartości białka CapZ w sercu chroni serca przed ostrym uszkodzeniem niedokrwienno-reperfuzyjnym.
Geny
Bibliografia
Linki zewnętrzne
- CapZ + Actin + Capping + Protein w Narodowej Bibliotece Medycznej USA Medical Subject Headings (MeSH)
- CyMoBase - Baza sekwencji białek cytoszkieletu i motorycznych