Domena Gla - Gla domain
| Domena GLA | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Zakotwiczenie czynnika krzepnięcia VIIa do błony przez jego domenę GLA
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | Gla | ||||||||
| Pfam | PF00594 | ||||||||
| InterPro | IPR000294 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00011 | ||||||||
| SCOP2 | 1cfi / zakres / SUPFAM | ||||||||
| Nadrodzina OPM | 89 | ||||||||
| Białko OPM | 1pfx | ||||||||
| Membrana | 342 | ||||||||
| |||||||||
Domena karboksylacji/gamma-karboksyglutaminu ( GLA ) zależna od witaminy K jest domeną białkową, która zawiera potranslacyjne modyfikacje wielu reszt glutaminianu przez karboksylację zależną od witaminy K, tworząc γ-karboksyglutaminian (Gla). Białka z tą domeną są nieformalnie nazywane białkami Gla . Reszty Gla są odpowiedzialne za wiązanie jonów wapnia z wysokim powinowactwem.
Domena GLA wiąże jony wapnia chelatując je pomiędzy dwiema resztami kwasu karboksylowego . Reszty te są częścią regionu, który zaczyna się na N-końcu dojrzałej postaci białek Gla, a kończy się konserwatywną resztą aromatyczną. Skutkuje to konserwatywnym motywem Gla-x(3)-Gla-x-Cys, który znajduje się w środku domeny i który wydaje się być ważny dla rozpoznawania substratu przez karboksylazę.
Rozwiązano struktury 3D kilku domen Gla. Jony wapnia wywołują zmiany konformacyjne w domenie Gla i są niezbędne do prawidłowego fałdowania domeny Gla. Wspólną cechą strukturalną funkcjonalnych domen Gla jest grupowanie N-końcowych reszt hydrofobowych w hydrofobową łatkę, która pośredniczy w interakcji z błoną powierzchni komórki.
Obecnie scharakteryzowano następujące ludzkie białka zawierające Gla (białka Gla) do poziomu struktury pierwotnej: czynniki krzepnięcia krwi II (protrombina), VII, IX i X, białka przeciwzakrzepowe C i S oraz czynnik X kierowania białka Z . Kości Gla, białka osteokalcyny , zwapnienie hamujący macierzy Gla, białka (MGP), przy czym wzrost komórek regulacji „specyficzny gen zahamowania wzrostu 6” białko GAS6 , periostin (czynnik niezbędny do migracji i przylegania do komórek nabłonka), a także dwa bogate w prolinę Białka Gla (PRGP) i dwa transbłonowe białka Gla (TMGP), których funkcje są nieznane.
We wszystkich przypadkach, w których poznano ich funkcję, obecność reszt Gla w tych białkach okazała się kluczowa dla aktywności funkcjonalnej.
Podrodziny
- Czynnik krzepnięcia , region Gla InterPro : IPR002383
Białka ludzkie zawierające tę domenę
- Trombina (F2) (inaczej czynnik krzepnięcia II; także jego prekursor protrombina) – bierze udział w krzepnięciu
- Czynnik VII (F7) – bierze udział w koagulacji
- Czynnik IX (F9) – bierze udział w koagulacji
- Czynnik X (F10) – bierze udział w koagulacji
- Białko C (PROC) – role w regulacji antykoagulacji , zapalenia , śmierci komórek i utrzymywaniu przepuszczalności ścian naczyń krwionośnych
- Białko S (PROS1) – bierze udział w koagulacji
- Protein Z (PROZ) – bierze udział w koagulacji
- Osteokalcyna (BGLAP) - udział w mineralizacji kości .
- Białko Matrix gla (MGP) – inhibitor zwapnienia tkanek miękkich i odgrywa rolę w organizacji kości
- GAS6 – uważa się, że bierze udział w stymulacji proliferacji komórek
- Transtyretyna (TTR) wcześniej znana jako prealbumina – przenosi tyroksynę (T4) we krwi i do płynu mózgowo-rdzeniowego
- Inhibitor alfa-trypsyny H2 łańcucha ciężkiego ( ITIH2 ) – odgrywa rolę w wyspach trzustkowych i wielu innych komórkach
- Periostyna – czynnik niezbędny do migracji komórek ( rozwoju embrionalnego i odpowiedzi immunologicznej ) i adhezji komórek nabłonka , nadeksprymowany w niektórych nowotworach
- Bogate w prolinę białko gla 1 (PRGP1)
- Bogate w prolinę białko gla 2 (PRGP2)
- Transbłonowe białko γ-karboksyglutamylowe 3 (TMG3)
- Transbłonowe białko γ-karboksyglutamylowe 4 (TMG4)
Bibliografia
 |
Ten artykuł związany z białkiem błonowym jest skrótem . Możesz pomóc Wikipedii, rozwijając ją . |