Leghemoglobina - Leghemoglobin

Leghemoglobina
Leghemoglobina 1FSL.png
Leghemoglobina A z soi ( PDB : 1FSL ).
Identyfikatory
Symbol Leghemoglobina
InterPro IPR001032
Pasuje do wszystkich 3/3-krotnych „perichytofitoglobin”. To samo dla PS00208.
Leghemoglobina, miejsce wiązania żelaza
Identyfikatory
Symbol Leghemoglobina_Fe_BS
InterPro IPR019824
PROSITE PS00208

Leghemoglobiny (również leghemoglobina lub legoglobin ) jest przenoszącego tlen phytoglobin znaleźć w azot brodawek korzeniowych z strączkowych roślin. Jest on wytwarzany przez te rośliny w odpowiedzi na kolonizację korzeni przez bakterie wiążące azot, zwane rhizobia , jako część symbiotycznego oddziaływania między rośliną a bakterią: korzenie nieskolonizowane przez Rhizobium nie syntetyzują leghemoglobiny. Leghemoglobina ma bliskie podobieństwo chemiczne i strukturalne do hemoglobiny i podobnie jak hemoglobina ma czerwony kolor. Początkowo sądzono, że protetyczna grupa hemu dla roślinnej leghemoglobiny została dostarczona przez symbiont bakteryjny w symbiotycznych guzkach korzeniowych. Jednak kolejne prace pokazują, że gospodarz roślinny silnie eksprymuje geny biosyntezy hemu w guzkach i że aktywacja tych genów koreluje z ekspresją genu leghemoglobiny w rozwijających się guzkach.

W roślinach skolonizowanych przez Rhizobium , takich jak lucerna czy soja , obecność tlenu w brodawkach korzeniowych zmniejszałaby aktywność wrażliwej na tlen nitrazy , która jest enzymem odpowiedzialnym za wiązanie azotu atmosferycznego. Wykazano, że leghemoglobina buforuje stężenie wolnego tlenu w cytoplazmie zainfekowanych komórek roślinnych, aby zapewnić prawidłowe funkcjonowanie guzków korzeniowych. Biorąc to pod uwagę, wiązanie azotu jest procesem niezwykle kosztownym energetycznie, dlatego w komórkach brodawki korzeniowej niezbędne jest oddychanie tlenowe , które wymaga wysokiego stężenia tlenu. Leghemoglobina utrzymuje stężenie wolnego tlenu, które jest wystarczająco niskie, aby umożliwić funkcjonowanie nitrazy, ale wystarczająco wysokie całkowite stężenie tlenu (wolnego i związanego z leghemoglobiną) do oddychania tlenowego.

Inne rośliny, takie jak Casuarina spp., które są roślinami aktynoryzowymi , produkują hemoglobinę w symbiotycznych guzkach korzeniowych.

Struktura

Leghemoglobiny są białkami monomerycznymi o masie około 16 kDa i są strukturalnie podobne do mioglobiny . Jedno białko leghemoglobiny składa się z hemu związanego z żelazem i jednego łańcucha polipeptydowego (globiny). Podobnie jak mioglobina i hemoglobina, żelazo hemu znajduje się w stanie żelaza in vivo i jest ugrupowaniem wiążącym tlen. Pomimo podobieństw w mechanizmie wiązania tlenu między leghemoglobiną i hemoglobiną zwierzęcą oraz faktu, że leghemoglobina i hemoglobina zwierzęca wyewoluowały ze wspólnego przodka, istnieje różnica w sekwencji aminokwasów między tymi białkami w około 80% pozycji.

Rysunki przedstawiające trzy natlenione cząsteczki globiny. W każdym z nich tlen (zaznaczony na szaro) wiąże się podobnie do hemu.

Powinowactwo wiązania tlenu przez leghemoglobiny jest od 11 do 24 razy wyższe niż powinowactwo wiązania tlenu przez mioglobinę kaszalotów. Różnice w powinowactwach wynikają z różnic w szybkości asocjacji między tymi dwoma typami białek. Jednym z wyjaśnień tego zjawiska jest to, że w mioglobinie związana cząsteczka wody jest stabilizowana w kieszeni otaczającej grupę hemu. Ta grupa wody musi zostać przemieszczona, aby tlen mógł się związać. Żadna taka woda nie jest związana w analogicznej kieszeni leghemoglobiny, więc cząsteczce tlenu łatwiej jest zbliżyć się do hemu leghemoglobiny. Leghemoglobina ma powolną dysocjację tlenu, podobną do mioglobiny. Podobnie jak mioglobina i hemoglobina, leghemoglobina ma wysokie powinowactwo do tlenku węgla.

Grupy hemu są takie same we wszystkich znanych leghemoglobinach, ale sekwencja aminokwasów globiny różni się nieznacznie w zależności od szczepu bakterii i gatunku roślin strączkowych. Nawet w obrębie jednej rośliny strączkowej może istnieć wiele izoform leghemoglobin. Często różnią się one powinowactwem do tlenu i pomagają zaspokoić potrzeby komórki w określonym środowisku w obrębie guzka.

Debata na temat głównej funkcji

Wyniki badania z 1995 roku sugerują, że niskie stężenie wolnego tlenu w komórkach guzków korzenia jest w rzeczywistości spowodowane niską przepuszczalnością tlenu przez komórki guzków korzenia. Wynika z tego, że głównym celem leghemoglobiny jest wychwytywanie ograniczonego wolnego tlenu w komórce i dostarczanie go do mitochondriów w celu oddychania. Jednak naukowcy z późniejszego artykułu z 2005 roku sugerują, że leghemoglobina jest odpowiedzialna zarówno za buforowanie stężenia tlenu, jak i za dostarczanie tlenu do mitochondriów. Ich badania z nokautem leghemoglobiny wykazały, że leghemoglobina faktycznie znacząco zmniejsza stężenie wolnego tlenu w komórkach brodawek korzenia, oraz że ekspresja nitrazy została wyeliminowana w mutantach z nokautem leghemoglobiny, prawdopodobnie z powodu degradacji nitrazy przy wysokim stężeniu wolnego tlenu. Ich badanie wykazało również wyższy stosunek ATP / ADP w komórkach guzków korzeniowych typu dzikiego z aktywną leghemoglobiną, co sugeruje, że leghemoglobina pomaga również w dostarczaniu tlenu do oddychania.

Inne hemoglobiny roślinne

Główny artykuł: fitoglobina

Globiny zostały od tego czasu zidentyfikowane jako białko wspólne dla wielu taksonów roślinnych, a nie ograniczone do tych symbiotycznych. W świetle tego odkrycia zaproponowano, aby termin fitoglobiny był używany ogólnie w odniesieniu do globin roślinnych.

Fitoglobiny można podzielić na dwa klady. Typ 3/3-krotny zawiera klasy I i II fitoglobin okrytozalążkowych i jest wspólny dla wszystkich eukariontów ( HGT bakteryjnej flawohemoglobiny). Leghemoglobina sensu stricto jest fitoglobiną klasy II. 2/2-krotny typ „TrHb2” zawiera klasę III w nomenklaturze okrytozalążkowych i wydaje się być pozyskiwany z Chloroflexi przez przodka roślin lądowych.

Użytek komercyjny

Firma Impossible Foods poprosiła amerykańską FDA o zgodę na stosowanie leghemoglobiny sojowej w żywności jako analogu hemoglobiny pochodzącej z mięsa . Zatwierdzenie przez FDA nadeszło w lipcu 2019 r., które zostało następnie podtrzymane 3 maja 2021 r. przez federalny sąd apelacyjny w San Francisco w orzeczeniu odrzucającym pozew złożony przez organizację non-profit Center for Food Safety . Obecnie jest używany w ich produktach, aby naśladować kolor, smak i konsystencję mięsa.

Zobacz też

Bibliografia

Dalsza lektura