Syntaza dihydrofolianowa - Dihydrofolate synthase
syntaza dihydrofolianowa | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identyfikatory | |||||||||
Nr WE | 6.3.2.12 | ||||||||
Nr CAS | 37318-62-0 | ||||||||
Bazy danych | |||||||||
IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
Struktury WPB | RCSB PDB PDBe Suma PDB | ||||||||
Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
W enzymologii , A dihydrofolianowej syntazy ( EC 6.3.2.12 ) jest enzymem , który katalizuje się reakcję chemiczną
- ATP + 7,8-dihydropteroat + L-glutaminian ADP + fosforan + 7,8-dihydropteroiloglutaminian
Trzy substraty tego enzymu to ATP , 7,8- dihydropteroat i L- glutaminian , natomiast jego 3 produkty to ADP , fosforan i 7,8- dihydropteroiloglutaminian .
Enzym ten należy do rodziny ligaz , w szczególności tworzących wiązania węgiel-azot jako ligazy kwas-D-aminokwasy (syntazy peptydowe). Systematyczna nazwa tego enzymu jest klasy 7,8-dihydropteranu L-glutaminian ligazy (ADP wodoru) . Inne nazwy powszechnie stosowane obejmują dihydrofolianowej syntetazę , 7,8-dihydrofolianowej syntetazę , H2 syntetazy kwasu foliowego , 7,8-dihydropteranu: ligazy L-glutaminianu (ADP) , dihydrofolianowej syntetazy folylpoliglutaminianową syntetazę , folylpoly- (gamma-glutaminianu) synthetase- dihydrofolianowej syntazy , FHFS , FHFS / FPGS , dihydropteranu: ligazy-L-glutaminianu (ADP wodoru) i DHFS . Enzym ten uczestniczy w biosyntezie kwasu foliowego .
Badania strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 3 struktury dla tej klasy enzymów, z kodami dostępu PDB 1W78 , 1W7K i 2BMB .
Bibliografia
- GRIFFIN MJ, BRĄZOWY GM (1964). „Biosynteza kwasu foliowego. III. Enzymatyczne tworzenie kwasu dihydrofoliowego z kwasu dihydropteroinowego i związków kwasu tetrahydropteroilopoliglutaminowego z kwasu tetrahydrofoliowego” . J. Biol. Chem . 239 : 310–6. doi : 10.1016/S0021-9258(18)51783-X . PMID 14114858 .
- Bognar AL, Osborne C, Shane B, Singer SC, Ferone R (1985). „Folylpoly-gamma-glutaminian syntetaza-syntetaza dihydrofolianu Klonowanie i wysoka ekspresja genu Escherichia coli folC oraz oczyszczanie i właściwości produktu genu” . J. Biol. Chem . 260 (9): 5625-30. doi : 10.1016/S0021-9258(18)89069-X . PMID 2985605 .
- R, Rebeille F; Cherest, H; Jabrin, S; Grunwald, D; Surdin-Kerjan, Y; Douce, R; Rebeille, F (2001). "Biosynteza tetrahydrofolianowa w roślinach: molekularna i funkcjonalna charakterystyka syntetazy dihydrofolianowej i trzech izoform syntetazy folilopoliglutaminianowej u Arabidopsis thaliana" . Proc. Natl. Acad. Nauka. Stany Zjednoczone . 98 (26): 15360-5. Kod bib : 2001PNAS...9815360R . doi : 10.1073/pnas.261585098 . PMC 65034 . PMID 11752472 .
- Cherest H, Thomas D, Surdin-Kerjan Y (2000). „Poliglutamylacja koenzymów folianu jest niezbędna do biosyntezy metioniny i utrzymania nienaruszonego genomu mitochondrialnego u Saccharomyces cerevisiae” . J. Biol. Chem . 275 (19): 14056-63. doi : 10.1074/jbc.275.19.14056 . PMID 10799479 .
- Cossins EA, Chen L (1997). „Folany i metabolizm jednowęglowy w roślinach i grzybach”. Fitochemia . 45 (3): 437–52. doi : 10.1016/S0031-9422(96)00833-3 . PMID 9190084 .