CAPN3 - CAPN3

CAPN3
Dostępne konstrukcje
WPB	Wyszukiwanie ortologów : PDBe RCSB
Lista kodów identyfikacyjnych PDB
	4OKH
Identyfikatory
Skróty	CAPN3 , CANP3 , CANPL3, LGMD2, LGMD2A, nCL-1, p94, kalpaina 3, LGMDR1, LGMDD4
Identyfikatory zewnętrzne	OMIM : 114240 MGI : 107437 Homologen : 52 Karty genetyczne : CAPN3
Lokalizacja genu ( człowiek )
Chr.	Chromosom 15 (człowiek)
Koniec	42 412 949 pb
Lokalizacja genu ( mysz )
Chr.	Chromosom 2 (mysz)
Koniec	120 504 918 pz
Wzór ekspresji RNA
	; ; ; ;
	Więcej danych o wyrażeniach referencyjnych
Ontologia genów
Funkcja molekularna	• wiązania jonów wapnia ; • Aktywność peptydazy cysteiny typu ; • wiążący jony sodu ; • titin wiązania ; • działanie przetwornika sygnału ; • wiązanie jonu metalu ; • cysteiny typ aktywności endopeptydazy zależne od wapnia ; • Aktywność peptydazy ; • Aktywność katalityczna ; • GO: wiązanie 0001948 białko ; • GO: 0032947 aktywność adaptora molekularnego ; • strukturalny składnik mięśni ; • aktywność hydrolazy ; • aktywność regulatora ligazy;
Składnik komórkowy	• cytoplazma ; • cytozol ; • kanalik T ; • błona plazmatyczna ; • wewnątrzkomórkowa struktura anatomiczna ; • miofibryla ; • dysk Z ; • jądro ; • kompleks zawierający białko;
Proces biologiczny	• rozwój struktury mięśni ; • Odpowiedź komórkową, jonów wapnia ; • lokalizacji białka na błonę ; • negatywnej regulacji sumoilacji białka ; • dodatni regulację aktywacji komórek satelitarnych zaangażowane w szkieletowych regeneracji mięśni ; • komórek mięśni homeostazy komórkowej ; • rozwoju narządów mięśni ; • proteolizy siebie ; • negatywnej regulacji apoptozy proces ; • pozytywna regulacja uwalniania sekwestrowanego jonu wapnia do cytozolu ; • proteoliza ; • pozytywna regulacja transkrypcji, wzorowana na DNA ; • odpowiedź na jon wapnia ; • negatywna regulacja różnicowania komórek mięśni szkieletowych ; • przejście G1 do G0 zaangażowane w różnicowanie komórek ; • odpowiedź komórkowa na sól stres ; • montaż miofibryli ; • regulacja różnicowania mioblastów ; • pozytywna regulacja aktywności czynnika transkrypcyjnego NF-kappaB ; • pozytywna regulacja proteolizy ; • GO:0048552 regulacja aktywności katalitycznej ; • negatywna regulacja transkrypcji, na podstawie DNA ; • organizacja sarkomerów ; • odpowiedź na aktywność mięśni ; • Regulacja I-kappaB kinaza / NF-kappaB sygnalizacji ; • proces apoptozy ; • transdukcji sygnału ; • zaprogramowaną śmierć komórek ; • złożonego zespołu zawierającego białko ; • proces kataboliczne białka ; • destabilizacji białka ; • wapnia zależnego od siebie proteolizy;
	Źródła: Amigo / QuickGO
Ortologi
	825
	12335
	ENSG0000092529
	ENSMUSG00000079110
	P20807
	Q64691
NM_000070 ; NM_024344 ; NM_173087 ; NM_173088 ; NM_173089;
	NM_173090 ; NM_212465
	NM_001109761 ; NM_001177799 ; NM_007601
NP_000061 ; NP_077320 ; NP_775110 ; NP_775111 ; NP_775112;
	NP_775113
	NP_001103231 ; NP_001171270 ; NP_031627
	Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka	Wyświetl/edytuj mysz

Calpain-3 to białko, które u ludzi jest kodowane przez gen CAPN3 .

Funkcjonować

Kalpaina , heterodimer składający się z dużej i małej podjednostki, jest główną proteazą wewnątrzkomórkową, chociaż jej funkcja nie została dobrze poznana. Ten gen koduje specyficznego dla mięśni członka rodziny dużych podjednostek kalpainy, który wiąże się specyficznie z tytyną. Mutacje w tym genie są związane z dystrofiami mięśniowymi obręczy kończyn typu 2A. Alternatywne promotory i alternatywny splicing skutkują wieloma wariantami transkrypcyjnymi kodującymi różne izoformy, a niektóre warianty ulegają wszechobecnej ekspresji.

W komórkach melanocytowych ekspresja genu CAPN3 może być regulowana przez MITF .

Interakcje

Wykazano, że CAPN3 oddziałuje z Titin .

Bibliografia

Dalsza lektura

Sorimachi H, Ishiura S, Suzuki K (1997). „Struktura i funkcje fizjologiczne kalpain” . Biochem. J . 328 (3): 721–32. doi : 10.1042/bj3280721 . PMC 1218978 . PMID 9396712 .
Kinbara K, Sorimachi H, Ishiura S, Suzuki K (1998). „Calpain specyficzne dla mięśni szkieletowych, p49: struktura i funkcja fizjologiczna”. Biochem. Pharmacol . 56 (4): 415–20. doi : 10.1016/S0006-2952(98)00095-1 . PMID 9763216 .
Sorimachi H, Ono Y, Suzuki K (2000). „Calpain specyficzne dla mięśni szkieletowych, p94 i connectin / titin: ich funkcje fizjologiczne i związek z dystrofią mięśniową obręczy kończyn typu 2A”. Przysł. Eksp. Med. Biol . 481 : 383–95, dyskusja 395-7. doi : 10.1007/978-1-4615-4267-4_23 . PMID 10987085 .
Baghdiguian S, Richard I, Martin M, Coopman P, Beckmann JS, Mangeat P, Lefranc G (2001). „Patofizjologia dystrofii mięśniowej obręczy kończyn typu 2A: hipoteza i nowe spojrzenie na ścieżkę przeżycia IkappaBalpha / NF-kappaB w mięśniach szkieletowych”. J. Mol. Med . 79 (5–6): 254-61. doi : 10.1007/s001090100225 . PMID 11485017 .
Canki-Klain N, Milic A, Kovac B, Trlaja A, Grgicevic D, Zurak N, Fardeau M, Leturcq F, Kaplan JC, Urtizberea JA, Politano L, Piluso G, Feingold J (2004). „Występowanie mutacji 550delA w kalpainopatii (LGMD 2A) w Chorwacji”. Jestem. J. Med. Genet. . 125A (2): 152–6. doi : 10.1002/ajmg.a.20408 . PMID 14981715 .
Kramerova I, Beckmann JS, Spencer MJ (2007). „Molekularne i komórkowe podłoże kalpainopatii (dystrofia mięśniowa obręczy kończynowej typu 2A)” (PDF) . Biochim. Biofizyka. Akta . 1772 (2): 128–44. doi : 10.1016/j.bbadis.2006.07.002 . PMID 16934440 .
Ohno S, Minoshima S, Kudoh J, Fukuyama R, Shimizu Y, Ohmi-Imajoh S, Shimizu N, Suzuki K (1990). „Cztery geny dla rodziny kalpain znajdują się na czterech różnych chromosomach człowieka”. Cytogenet. Genetyka komórki . 53 (4): 225-9. doi : 10.1159/000132937 . PMID 2209092 .
Sorimachi H, Kinbara K, Kimura S, Takahashi M, Ishiura S, Sasagawa N, Sorimachi N, Shimada H, Tagawa K, Maruyama K (1995). „Swoista kalpaina mięśniowa, p94, odpowiedzialna za dystrofię mięśniową obręczy kończynowej typu 2A, łączy się z łącznikiem poprzez IS2, sekwencja specyficzna dla p94” . J. Biol. Chem . 270 (52): 31158-62. doi : 10.1074/jbc.270.52.31158 . PMID 8537379 .
Fardeau M, Hillaire D, Mignard C, Feingold N, Feingold J, Mignard D, de Ubeda B, Collin H, Tome FM, Richard I, Beckmann J (1996). „Młodzieńcza dystrofia mięśniowa kończyny i obręczy. Dane kliniczne, histopatologiczne i genetyczne z małej społeczności żyjącej na Wyspie Reunion” . Mózg . 119 (1): 295–308. doi : 10.1093/mózg/119.1.295 . PMID 8624690 .
Corasaniti MT, Navarra M, Catani MV, Melino G, Nisticò G, Finazzi-Agrò A (1996). „Białko otoczki NMDA i HIV-1, GP120, powoduje śmierć komórek martwiczych, ale nie apoptotycznych w hodowlach ludzkiego nerwiaka niedojrzałego CHP100 poprzez mechanizm obejmujący kalpainę”. Biochem. Biofizyka. Res. Komuna . 229 (1): 299-304. doi : 10.1006/bbrc.1996.1796 . PMID 8954122 .
Richard I, Brenguier L, Dinçer P, Roudaut C, Bady B, Burgunder JM, Chemaly R, Garcia CA, Halaby G, Jackson CE, Kurnit DM, Lefranc G, Legum C, Loiselet J, Merlini L, Nivelon-Chevallier A, Ollagnon-Roman E, Restagno G, Topaloglu H, Beckmann JS (1997). „Wielokrotnie niezależna etiologia molekularna u pacjentów z dystrofią mięśniową kończynowo-obręczową typu 2A o różnym pochodzeniu geograficznym” . Jestem. J. Hum. Genet . 60 (5): 1128–38. PMC 1712426 . PMID 9150160 .
Kinbara K, Sorimachi H, Ishiura S, Suzuki K (1997). „Mięśniowa specyficzna kalpaina, p94, oddziałuje ze skrajnym regionem C-końcowym connectyna, unikalnym regionem flankowanym dwoma motywami immunoglobulinowymi C2”. Łuk. Biochem. Biofizyka . 342 (1): 99–107. doi : 10.1006/abbi.1997.0108 . PMID 9185618 .
Pratt VM, Jackson CE, Wallace DC, Gurley DS, Feit A, Feldman GL (1997). „Badania DNA dystrofii mięśniowej obręczy kończynowej typu 2A u Amiszów wykluczają modyfikujący gen mitochondrialny i nie wykazują dowodów na modyfikujący gen jądrowy” . Jestem. J. Hum. Genet . 61 (1): 231–3. doi : 10.1016/S0002-9297(07)64296-7 . PMC 1715865 . PMID 9246005 .
Dinçer P, Leturcq F, Richard I, Piccolo F, Yalnizoglu D, de Toma C, Akçören Z, Broux O, Deburgrave N, Brenguier L, Roudaut C, Urtizberea JA, Jung D, Tan E, Jeanpierre M, Campbell KP, Kaplan JC, Beckmann JS, Topaloglu H (1997). „Badanie biochemiczne, genetyczne i kliniczne autosomalnych recesywnych dystrofii mięśniowych obręczy kończyn w Turcji”. Anny. Neurol . 42 (2): 222–9. doi : 10.1002/ana.410420214 . PMID 9266733 .
Ono Y, Shimada H, Sorimachi H, Richard I, Saido TC, Beckmann JS, Ishiura S, Suzuki K (1998). „Defekty funkcjonalne specyficznego mięśnia kalpain, p94, spowodowane mutacjami związanymi z dystrofią mięśniową obręczy kończyn typu 2A” . J. Biol. Chem . 273 (27): 17073-8. doi : 10.1074/jbc.273.27.17073 . PMID 9642272 .
Pénisson-Besnier I, Richard I, Dubas F, Beckmann JS, Fardeau M (1998). „Pseudometaboliczna ekspresja i zmienność fenotypowa niedoboru kalpainy u dwojga rodzeństwa”. Nerw mięśniowy . 21 (8): 1078–80. doi : 10.1002/(SICI)1097-4598(199808)21:8<1078::AID-MUS15>3.0.CO;2-Q . PMID 9655129 .
Urtasun M, Sáenz A, Roudaut C, Poza JJ, Urtizberea JA, Cobo AM, Richard I, García Bragado F, Leturcq F, Kaplan JC, Martí Massó JF, Beckmann JS, López de Munain A (1998). „Dystrofia mięśniowa kończyny dolnej w Guipúzcoa (Kraj Basków, Hiszpania)” . Mózg . 121 (9): 1735–47. doi : 10.1093/mózg/121.9.1735 . PMID 9762961 .
Huang Y, de Morrée A, van Remoortere A, Bushby K, Frants RR, den Dunnen JT, van der Maarel SM (2008). „Calpain 3 jest modulatorem kompleksu białkowego dysferliny w mięśniu szkieletowym” . Szum. Mol. Genet . 17 (12): 1855–66. doi : 10,1093/hmg/ddn081 . PMC 2900895 . PMID 18334579 .

Linki zewnętrzne

Merops bazy danych online peptydaz i ich inhibitorów: C02.004
Wpis GeneReviews/NCBI/NIH/UW dotyczący kalpainopatii
Baza mutacji LOVD : CAPN3
Lokalizacja genomu ludzkiego CAPN3 i strona szczegółów genu CAPN3 w przeglądarce genomu UCSC .

Languages

In other projects