Protochlorofilid - Protochlorophyllide

Protochlorofilid
Protochlorophyllide a.png
Nazwy
Nazwa IUPAC
Magnez (21 R ) -3- (2-karboksyetylo) -14-etylo-21- (metoksykarbonylo) -4,8,13,18-tetrametylo-20-okso-9-winylo-3,4,23,25- tetradehydroforbino-23,25-diid
Inne nazwy
Protochlorofilid monowinylu
Identyfikatory
Model 3D ( JSmol )
ChEBI
ChemSpider
KEGG
  • InChI = 1S / C35H34N4O5.Mg / c1-8-19-15 (3) 22-12-24-17 (5) 21 (10-11-28 (40) 41) 32 (38-24) 30-31 ( 35 (43) 44-7) 34 (42) 29-18 (6) 25 (39-33 (29) 30) 14-27-20 (9-2) 16 (4) 23 (37-27) 13- 26 (19) 36-22; / h8,12-14,31H, 1,9-11H2,2-7H3, (H3,36,37,38,39,40,41,42); / q; +2 /p-2/t31-;/m1./s1
    Klucz: QBPCOMNNISRCTC-JSSVAETHSA-L
  • CCC1 = C (C) C2 = [N +] 3C1 = Cc1c (C) c4C (= O) [C @ H] (C (= O) OC) C5 = C6C (CCC (O) = O) = C (C ) C7 = [N +] 6 [Mg -] 3 (n1c45) n1c (= C7) c (C) c (C = C) c1 = C2
Nieruchomości
C 35 H 32 MgN 4 O 5
Masa cząsteczkowa 612,957 g / mol
O ile nie zaznaczono inaczej, dane podano dla materiałów w ich stanie standardowym (przy 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
Referencje Infobox
Arabidopsis mutanta (FLU), niezdolne do biosyntezy sterowania protochlorophyllide, świeci na czerwono w niebieskim światłem.

Protochlorophyllide lub monowinylowy protochlorophyllide jest produktem pośrednim w biosyntezie z chlorofilu a . Brakuje fitolowego łańcucha bocznego chlorofilu i zredukowanego pirolu w pierścieniu D. Protochlorofilid jest silnie fluorescencyjny ; kumulujące się mutanty świecą na czerwono, jeśli są napromieniowane niebieskim światłem. U roślin okrytozalążkowych późniejsze etapy przekształcania protochlorofilidu w chlorofil są zależne od światła, a rośliny takie są blade ( chlorotyczne ), jeśli rosną w ciemności. Rośliny nagonasienne , algi i bakterie fotosyntetyzujące mają inny, niezależny od światła enzym i zielenieją również w ciemności.

Konwersja do chlorofilu

Główny artykuł: Chlorofilid

Enzymem, który przekształca protochlorofilid w chlorofilid a , kolejny związek pośredni na szlaku biosyntezy, jest reduktaza protochlorofilidu , EC 1.3.1.33. Istnieją dwa strukturalnie niepowiązane białka o tej aktywności: zależne od światła i ciemne operujące. Reduktaza zależna od światła potrzebuje światła do działania. Wersja ciemno operacyjna to zupełnie inne białko, składające się z trzech podjednostek, które wykazują znaczne podobieństwo sekwencji do trzech podjednostek azotazy , która katalizuje tworzenie się amoniaku z diazotu. Enzym ten może być starszy ewolucyjnie, ale (będąc podobnym do azotazy) jest bardzo wrażliwy na wolny tlen i nie działa, jeśli jego stężenie przekracza około 3%. Dlatego alternatywna, zależna od światła wersja musiała ewoluować.

Większość bakterii fotosyntetycznych ma reduktazy zarówno zależne od światła, jak i niezależne od światła. Rośliny okrytozalążkowe utraciły ciemną formę operacyjną i opierają się na 3 nieco różnych kopiach wersji zależnej od światła, często w skrócie POR A, B i C.Gonasienne mają znacznie więcej kopii podobnego genu ( sosna Loblolly ma około 11 Loblolly Pine ( Pinus taeda L.) Zawiera wiele eksprymowanych genów kodujących zależny od światła NADPH: oksydoreduktazę protochlorofilidu (POR) ). U roślin POR jest kodowany w jądrze komórkowym i dopiero później transportowany do miejsca pracy - chloroplastu . W przeciwieństwie do POR, w roślinach i algach, które mają enzym działający w ciemności, jest on przynajmniej częściowo kodowany w genomie chloroplastu .

Potencjalne zagrożenie dla rośliny

Sam chlorofil wiąże się z białkami i może przenosić zaabsorbowaną energię w wymaganym kierunku. Protochlorofilid występuje jednak głównie w postaci wolnej iw warunkach oświetleniowych działa jako fotouczulacz, tworząc silnie toksyczne wolne rodniki. Dlatego rośliny potrzebują skutecznego mechanizmu regulacji ilości prekursora chlorofilu. U roślin okrytozalążkowych odbywa się to na etapie kwasu δ-aminolewulinowego (ALA), jednego ze związków pośrednich na szlaku biosyntezy. Rośliny karmione ALA gromadzą wysokie i toksyczne poziomy protochlorofilidu, podobnie jak mutanty z zaburzonym systemem regulacyjnym.

Mutant Arabidopsis FLU z uszkodzoną regulacją może przeżyć tylko w ciągłej ciemności (protochlorofilid nie jest niebezpieczny w ciemności) lub w ciągłym świetle, kiedy roślina jest w stanie przekształcić cały wyprodukowany protochlorofil w chlorofil i nie kumuluje go nadmiernie pomimo braku rozporządzenie. U mutanta jęczmienia Tigrina (zmutowanego w tym samym genie) światło zabija większość tkanki liścia, która rozwinęła się w ciemności, ale część liścia, która powstała w ciągu dnia, przeżywa. W rezultacie liście pokryte są białymi paskami obszarów nekrotycznych, a liczba białych pasów jest zbliżona do wieku liścia w dniach. Obszary zielone przeżywają kolejne noce, prawdopodobnie dlatego, że synteza chlorofilu w dojrzałej tkance liści i tak jest znacznie zmniejszona.

Białko regulatorowe biosyntezy FLU

Pomimo wielu podejmowanych w przeszłości prób znalezienia mutanta, który w normalnych warunkach nadmiernie akumuluje protochlorofilid, obecnie (2009) znany jest tylko jeden taki gen ( grypa ). Grypa (po raz pierwszy opisana w) to kodowane w jądrze białko zlokalizowane w chloroplastach, które wydaje się zawierać tylko miejsca interakcji białko-białko. Obecnie nie wiadomo, które inne białka oddziałują za pośrednictwem tego łącznika. Białko regulatorowe jest białkiem transbłonowym, które znajduje się w błonie tylakoidów . Później odkryto, że znane od dawna mutanty Tigrina jęczmienia są również zmutowane w tym samym genie. Nie jest oczywiste, dlaczego nie zaobserwowano żadnych mutantów żadnego innego genu; być może mutacje w innych białkach zaangażowanych w łańcuch regulatorowy są śmiertelne. Grypa to pojedynczy gen, a nie członek rodziny genów .

Później, dzięki podobieństwu sekwencji, podobne białko znaleziono w glonach Chlamydomonas , co wskazuje, że ten podsystem regulacyjny istniał na długo przed utratą przez okrytozalążkowe niezależnego enzymu konwersji. W inny sposób białko regulatorowe Chlamydomonas jest bardziej złożone: jest większe, dwukrotnie przekracza błonę tylakoidów, zawiera więcej miejsc interakcji białko-białko, a nawet podlega alternatywnemu splicingowi . Wydaje się, że system regulacyjny uległ uproszczeniu w trakcie ewolucji.

Bibliografia

  1. ^ Wpis w bazie danych związków KEGG [1]
  2. ^ Willows, Robert D. (2003). „Biosynteza chlorofilów z protoporfiryny IX”. Raporty o produktach naturalnych . 20 (6): 327–341. doi : 10.1039 / B110549N . PMID   12828371 .
  3. ^ a b Meskauskiene R, Nater M, Goslings D, Kessler F, op den Camp R, Apel K. FLU: negatywny regulator biosyntezy chlorofilu u Arabidopsis thaliana. Materiały z National Academy of Sciences w Stanach Zjednoczonych Ameryki. 2001; 98 (22): 12826-31 pdf .
  4. ^ R. Caspi (2007-07-18). „3,8-diwinylo-chlorofilid a biosynteza I (tlenowa, zależna od światła)” . Baza danych MetaCyc Metabolic Pathway . Źródło 2020-06-04 . CS1 maint: zniechęcony parametr ( link )
  5. ^ KEGG wpis enzymu 1.3.1.33 [2]
  6. ^ Yuichi FujitaDagger i Carl E. Bauer (2000). Rekonstytucja niezależnej od światła reduktazy protochlorofilidu z oczyszczonych podjednostek Bchl i BchN-BchB. J. Biol. Chem., Vol. 275, wydanie 31, 23583-23588. [3]
  7. ^ S.Yamazaki, J.Nomata, Y. Fujita (2006) Różnicowe działanie podwójnych reduktaz protochlorofilidów dla biosyntezy chlorofilu w odpowiedzi na poziomy tlenu w środowisku w Cyanobacterium Leptolyngbya boryana . Plant Physiology, 2006, 142, 911-922 [4]
  8. ^ J Li, M. Goldschmidt-Clermont, poseł Timko (1997). ChlB kodowany w chloroplastach jest wymagany dla niezależnej od światła aktywności reduktazy protochlorofilidu u Chlamydomonas reinhardtii . Plant Cell 5 (12): 1817–1829. [5] .
  9. ^ a b Lee, Keun Pyo; Kim, Chanhong; Lee, Dae Won; Apel, Klaus (2003). „TIGRINA d, wymagana do regulacji biosyntezy tetrapiroli w jęczmieniu, jest ortologiem genu FLU z Arabidopsis thaliana ” . Listy FEBS . 553 (1–2): 119–124. doi : 10.1016 / s0014-5793 (03) 00983-9 . PMID   14550558 . S2CID   34038176 .
  10. ^ A Falciatore, L Merendino, F Barneche, M Ceol, R Meskauskiene, K Apel, JD Rochaix (2005). Białka FLP działają jako regulatory syntezy chlorofilu w odpowiedzi na sygnały świetlne i plastydowe u Chlamydomonas . Genes & Dev, 19: 176-187 [6]