Chlorofilid - Chlorophyllide

Chlorofilid

Chlorofilid a
Nazwy
Nazwa IUPAC Magnez (3 S , 4 S , 21 R ) -3- (2-karboksyetylo) -14-etylo-21- (metoksykarbonylo) -4,8,13,18-tetrametylo-20-okso-9-winylo-23, 25-didehydroforbino-23,25-diid
Identyfikatory
Numer CAS
Model 3D ( JSmol )
ChEBI
ChemSpider
PubChem CID
InChI a: InChI = 1S / C35H36N4O5.Mg / c1-8-19-15 (3) 22-12-24-17 (5) 21 (10-11-28 (40) 41) 32 (38-24) 30- 31 (35 (43) 44- 7) 34 (42) 29- 18 (6) 25 (39-33 (29) 30) 14-27- 20 (9- 2) 16 (4) 23 (37- 27) 13-26 (19) 36-22; / h8,12-14,17,21,31H, 1,9-11H2,2-7H3, (H3,36,37,38,39,40,41,42) ; / q; + 2 / p-2 / t 17-, 21-, 31 +; / m0./s1 [ EBI ]  Y Klucz: ANWUQYTXRXCEMZ-NYABAGMLSA-L b: InChI = 1S / C35H34N4O6.Mg / c1-7-18-15 (3) 22-11-23-16 (4) 20 (9-10-28 (41) 42) 32 (38-23) 30- 31 (35 (44) 45-6) 34 (43) 29-17 (5) 24 (39-33 (29) 30) 12-26-19 (8-2) 21 (14-40) 27 (37- 26) 13-25 (18) 36-22; / h7,11-14,16,20,31H, 1,8-10H2,2-6H3, (H3,36,37,38,39,40,41, 42,43); / q; + 2 / p-2 / t 16-, 20-, 31 +; / m0./s1 Klucz: QPDWBRHRBKXUNS-IEEIVXFASA-L
UŚMIECHY a: CCC1 = C (C) C2 = Cc3c (C = C) c (C) c4C = C5 [C @@ H] (C) [C @ H] (CCC (O) = O) C6 = [N +] 5 [Mg -] 5 (n34) n3c (= CC1 = [N +] 25) c (C) c1C (= O) [C @ H] (C (= O) OC) C6 = c31
Nieruchomości
Wzór chemiczny	C 35 H 34 MgN 4 O 5
Masa cząsteczkowa	614,973 g / mol
O ile nie zaznaczono inaczej, dane podano dla materiałów w ich stanie standardowym (przy 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
Referencje Infobox

Chlorofilid a i chlorofilid b są biosyntetycznymi prekursorami odpowiednio chlorofilu a i chlorofilu b . Ich grupy kwasu propionowego są przekształcane w estry fytylowe przez enzym syntazę chlorofilową na ostatnim etapie szlaku. Stąd głównym zainteresowaniem tymi związkami chemicznymi były badania biosyntezy chlorofilu u roślin , alg i cyjanobakterii . Chlorofilid a jest również półproduktem w biosyntezie bakteriochlorofilów .

Struktury

Chlorofilid a , (R = H). W chlorofilidzie b grupa metylowa pokazana w zielonym polu jest zastąpiona grupą formylową.

Chlorofilid a jest kwasem karboksylowym (R = H). W chlorofilidzie b , grupa metylowa w pozycji 13 ( numeracja IUPAC dla chlorofilidu a ) i wyróżniona w zielonym polu jest zastąpiona grupą formylową .

Biosynteza prowadzi do powstania protoporfiryny IX

We wczesnych etapach biosyntezy, która rozpoczyna się od kwasu glutaminowego , tetrapirol jest tworzony przez enzymy deaminazę i kosyntetazę, które przekształcają kwas aminolewulinowy poprzez porfobilinogen i hydroksymetylbilan w uroporfirynogen III . Ten ostatni jest pierwszym makrocyklicznym związkiem pośrednim wspólnym dla hemu , sirohaemu , kofaktora F ₄₃₀ , kobalaminy i samego chlorofilu. Kolejnymi związkami pośrednimi są koproporfirynogen III i protoporfirynogen IX , który jest utleniany do w pełni aromatycznej protoporfiryny IX . Wprowadzenie żelaza do protoporfiryny IX na przykład u ssaków daje hem, kofaktor przenoszący tlen we krwi, ale zamiast tego rośliny łączą magnez, aby po dalszych przemianach otrzymać chlorofil do fotosyntezy.

Biosynteza chlorofilidów z protoporfiryny IX

Szczegóły późnych etapów biosyntetycznego szlaku do chlorofilu różnią się w zależności od roślin (na przykład Arabidopsis thaliana , Nicotiana tabacum i Triticum aestivum ) i bakterii (na przykład Rubrivivax gelatinosus i Synechocystis ), u których był badany. Jednak chociaż geny i enzymy różnią się, zachodzące reakcje chemiczne są identyczne.

Wprowadzenie magnezu

Magnez jest wprowadzany do protoporfiryny IX

Chlorofil charakteryzuje się koordynacją jonu magnezu w ligandzie zwanym chlorem . Metal jest wprowadzany do protoporfiryny IX przez enzym chelatazę magnezu, który katalizuje reakcję EC 6.6.1.1

protoporfiryna IX + Mg ²⁺
+ ATP + H.
₂ O ADP + fosforan + Mg-protoporfiryna IX + 2 H.${\ displaystyle \ rightleftharpoons}$ ⁺

Estryfikacja grupy propionianowej pierścienia C.

Kolejnym krokiem w kierunku chlorofilidów jest utworzenie estru metylowego (CH ₃ ) na jednej z grup propionianowych, który jest katalizowany przez enzym metylotransferazę protoporfiryny IX magnezu w reakcji metylacji EC 2.1.1.11

Protoporfiryna IX + S-adenozylometionina Ester 13-metylowy protoporfiryny IX + S-adenozylo-L-homocysteina${\ displaystyle \ rightleftharpoons}$

Od porfiryny do chloru

Układ pierścieni chloru tworzy się, gdy estryfikowany łańcuch boczny propionianu jest cyklizowany do głównego pierścienia porfirynowego, tworząc diwinyloprotochlorofilid

Układ pierścieni chloru zawiera pięcioczłonowy pierścień węglowy E powstaje, gdy jedna z grup propionianowych porfiryny jest cyklizowana do atomu węgla łączącego oryginalne pierścienie pirolowe C i D.Seria etapów chemicznych katalizowanych przez enzym protoporfirynę magnezu IX cyklazy estru monometylowego (oksydacyjnego) daje ogólną reakcję EC 1.14.13.81

Ester 13-monometylowy protoporfiryny IX + 3 NADPH + 3 H ⁺ + 3 O ₂ diwinyloprotochlorofilid + 3 NADP ⁺ + 5 H ₂ O ${\ displaystyle \ rightleftharpoons}$

W jęczmieniu elektrony są dostarczane przez zredukowaną ferredoksynę , która może je otrzymać z fotosystemu I lub, w ciemności, z reduktazy Ferredoxin -NADP (+) : białko cyklazy nazywa się XanL i jest kodowane przez gen Xantha-1 . W organizmach beztlenowych, takich jak Rhodobacter sphaeroides, zachodzi ta sama ogólna przemiana, ale tlen włączony do estru 13-monometylowego protoporfiryny IX magnezu pochodzi z wody w reakcji EC 1.21.98.3 .

Etapy redukcji do chlorofilidu a

Do wytworzenia chlorofilidu a wymagane są dwie dalsze transformacje . Zarówno to zmniejszenie reakcji: jedna przekształca grupę winylową An etyl , a drugi dodanie dwóch atomów wodoru do pierścienia pirolowego D, chociaż całkowita aromatyczności makrocyklu jest zachowana. Reakcje te przebiegają niezależnie, aw niektórych organizmach kolejność jest odwrotna. Enzym diwinylochlorofilid a 8-winylo-reduktaza przekształca 3,8-diwinyloprotochlorofilid w protochlorofilid w reakcji EC 1.3.1.75

3,8-diwinyloprotochlorofilid + NADPH + H ⁺ protochlorofilid + NADP ⁺${\ displaystyle \ rightleftharpoons}$

Redukcja pierścienia D protochlorofilidu kończy biosyntezę chlorofilidu a

Następnie następuje reakcja EC 1.3.1.33, w której pierścień pirolowy D jest redukowany przez enzym reduktazę protochlorofilidu

protochlorofilid + NADPH + H ⁺ chlorofilid a + NADP ⁺${\ displaystyle \ rightleftharpoons}$

Ta reakcja jest zależna od światła, ale istnieje alternatywny enzym, Ferredoksyna: reduktaza protochlorofilidu (zależna od ATP) , który wykorzystuje zredukowaną ferredoksynę jako kofaktor i nie jest zależny od światła; wykonuje podobną reakcję EC 1.3.7.7, ale z alternatywnym substratem 3,8-diwinyloprotochlorofilidem

3,8-divinylprotochlorophyllide zredukowana ferredoksyna + ATP + 2 + 2 H ₂ O 3,8-divinylchlorophyllide + utlenione ferredoksyna ADP + 2 + 2 fosforan ${\ displaystyle \ rightleftharpoons}$

W organizmach, które stosują tę alternatywną sekwencję etapów redukcji, proces kończy się reakcją EC 1.3.7.13 katalizowaną przez enzym, który może pobierać różne substraty i przeprowadzać wymaganą redukcję grup winylowych, na przykład w tym przypadku

3,8-diwinylochlorofilid a + 2 zredukowana ferredoksyna + 2 H ⁺ chlorofilid a + 2 utleniona ferredoksyna ${\ displaystyle \ rightleftharpoons}$

Od chlorofilidu a do chlorofilidu b

Chlorofilid a oksygenaza jest enzymem, który przekształca chlorofilid a w chlorofilid b poprzez katalizowanie całej reakcji EC 1.3.7.13

chlorofilid a + 2 O ₂ + 2 NADPH + 2 H ⁺ chlorofilid b + 3 H ₂ O + 2 NADP ⁺${\ displaystyle \ rightleftharpoons}$

Zastosowanie w biosyntezie chlorofilu a i chlorofilu b

chlorofil a

chlorofil b

Syntaza chlorofilu kończy biosyntezę chlorofilu a poprzez katalizowanie reakcji EC 2.5.1.62

chlorofilid a + difosforan fytylu chlorofil a + difosforan ${\ displaystyle \ rightleftharpoons}$

To tworzy ester z grupą kwasu karboksylowego na chlorophyllide A z 20 węgla diterpenem alkoholu fitol . Chlorofil b jest wytwarzany przez ten sam enzym działający na chlorofilid b .

Zastosowanie w biosyntezie bakteriochlorofilów

Bakteriochlorofilid a (R = H). Wcześniejsze półprodukty mają grupę winylową lub 1-hydroksyetylową zamiast pokazanej grupy acetylowej

bakteriochlorofil a

Bakteriochlorofile to zbierające światło pigmenty występujące w bakteriach fotosyntetyzujących: nie wytwarzają tlenu jako produktu ubocznego. Istnieje wiele takich struktur, ale wszystkie są biosyntetycznie powiązane, ponieważ pochodzą od chlorofilidu a . Typowym przykładem jest bakteriochlorofil a ; jego biosyntezę badano na Rhodobacter capsulatus i Rhodobacter sphaeroides .

Pierwszym krokiem jest redukcja (za pomocą stereochemii trans ) pierścienia pirolowego B, dając charakterystyczny 18-elektronowy układ aromatyczny wielu bakteriochlorofilów. Dokonuje tego enzym chlorofilid a reduktaza , który katalizuje reakcję EC 1.3.7.15 .

chlorofilid a + 2 zredukowana ferredoksyna + ATP + H ₂ O + 2 H ⁺ 3-winylobakteriochlorofilid 3-deacetylo a + 2 utleniona ferredoksyna + ADP + fosforan ${\ displaystyle \ rightleftharpoons}$

Kolejne dwa etapy przekształcają grupę winylową najpierw w grupę 1-hydroksyetylową, a następnie w grupę acetylową bakteriochlorofilidu a . Reakcje są katalizowane przez chlorofilid a 3 ^1- hydratazę ( EC 4.2.1.165 ) i bakteriochlorofilid dehydrogenazę ( EC 1.1.1.396 ) w następujący sposób:

3-deacetylo 3-winylobakteriochlorofilid a + H ₂ O 3-deacetylo 3- (1-hydroksyetylo) bakteriochlorofilid a${\ displaystyle \ rightleftharpoons}$

3- (1-hydroksyetylo) bakteriochlorofilid 3-deacetylu a + NAD ⁺ bakteriochlorofilid a + NADH + H ⁺${\ displaystyle \ rightleftharpoons}$

Te trzy reakcje katalizowane enzymatycznie mogą wystąpić w różnej kolejności w celu wytworzenia bacteriochlorophyllide gotowy do estryfikacji końcowym pigmentów fotosyntezy. Ester fytylowy bakteriochlorofilu a nie jest przyłączony bezpośrednio: raczej początkowym związkiem pośrednim jest ester z R = geranylogeranylem (z pirofosforanu geranylogeranylu ), który następnie poddaje się dodatkowym etapom, gdy trzy wiązania alkenowe łańcucha bocznego są redukowane.

Bibliografia