KCNJ15 - KCNJ15
Potasu do wewnątrz prostujący kanał, podrodzina J, człon 15 , znany również jako KCNJ15 jest ludzki gen , który koduje K IR 4.2 białka .
Funkcjonować
Kanały potasowe są obecne w większości komórek ssaków, gdzie biorą udział w szerokim zakresie odpowiedzi fizjologicznych. K ir 4.2 jest integralnym białkiem błonowym i kanałem potasowym typu prostownika wewnętrznego. K ir 4.2 ma większą tendencję do przepuszczania potasu do komórki, a nie z komórki. Dla tego genu znaleziono trzy warianty transkryptu kodujące to samo białko.
Istniejąca literatura opisująca KCNJ15 i K ir 4.2 jest niewielka. Pomimo pewnego początkowego pomieszania nazewnictwa kanałów, w którym gen był określany jako Kir1.3, kanał został po raz pierwszy sklonowany z ludzkiej nerki przez Shucka i współpracowników w 1997 roku. Wkrótce potem wykazano, że mutacja pozakomórkowej reszty lizyny spowodowała 6 -krotny wzrost prądu K + . Dwa lata później, w 1999 r., Pomiary cęgów napięcia w oocytach ksenopusa wykazały, że zakwaszenie wewnątrzkomórkowe zmniejszyło prąd potasowy Kir 4.2. Również aktywacja kinazy białkowej C zmniejszyła prąd, chociaż w sposób nieodwracalny. Ponadto stwierdzono, że współekspresja z pokrewnym kanałem potasowym K ir 5.1 , nieco zmieniła te wyniki, co według autorów było prawdopodobnie wynikiem heterodimeryzacji. Dalsze badania cęgów napięciowych wykazały dokładną czułość pH (pK a = 7,1), prawdopodobieństwo otwarcia (wysokie) i przewodnictwo ~ 25 pS. W 2007 roku stwierdzono, że kanał wchodzi w interakcję z receptorem wyczuwającym wapń w nerkach człowieka, wykorzystując system dwuhybrydowy drożdży. Ta wspólna lokalizacja potwierdzono na poziomie białka za pomocą zarówno immunofluorescencji techniki i koimmunoprecypitacji K IR 4,2 i receptora wapniowego z czujnikiem . Również analiza mutacji K IR 4,2 wykazały, że usunięcie C-końcowej tyrozyny zwiększyła K + bieżący więcej niż 10-krotnie. Ponieważ kanał ma bardzo wysokie prawdopodobieństwo otwarcia, autorzy tego ostatniego artykułu doszli do wniosku, że wzrost ten jest spowodowany zwiększonym transportem białka do błony, a nie zwiększonym przewodnictwem jednokanałowym. To samo rozumowanie ma zastosowanie do początkowej pracy Dersta i współpracowników.
Interakcje
Wykazano, że KCNJ15 wchodzi w interakcje z Interleukiną 16 .
Zobacz też
Bibliografia
Ten artykuł zawiera tekst z Narodowej Biblioteki Medycznej Stanów Zjednoczonych , która jest własnością publiczną .