Synemina - Synemin
Synemina , znana również jako desmuslina , jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen SYMM . Synemin jest członkiem rodziny filamentów pośrednich (IF). Białka IF są białkami cytoszkieletu , które nadają odporność na stres mechaniczny i są kodowane przez rozproszoną rodzinę wielogenową. Stwierdzono, że białko to tworzy połączenie między desminą , która jest podjednostką sieci IF, a macierzą zewnątrzkomórkową i zapewnia ważne wsparcie strukturalne mięśni.
Funkcjonować
Synemina jest włóknem pośrednim (IF) i, podobnie jak inne IF, służy przede wszystkim do integracji stresu mechanicznego i utrzymywania integralności strukturalnej w komórkach eukariotycznych. Chociaż zaobserwowano to w różnych typach komórek, najlepiej zbadano je w sarkomerach miocytów szkieletowych. Że lokalizuje się Z. dysku i wykazano, że wiążą się z a-dystrobrewina , alfa-aktyniny i desminy działa jako mechaniczny łącznik w przenoszeniu siły poprzecznie przez tkankę, w szczególności między kurczliwych włókienkach mięśniowych i macierzy zewnątrzkomórkowej. Synemina przyczynia się do połączenia między kostamerami a aparatem kurczliwym w mięśniu szkieletowym u zwierząt zerowych. Synemina odgrywa ważną rolę regulacyjną w sercu, a konsekwencje jej braku są głębokie.
Nieruchomości
Synemin ma właściwości bardzo podobne do syncoiliny pośredniego włókna . W szczególności wiąże się on z α-dystrobrewiną w kompleksie białkowym związanym z dystrofiną, działając jako mechaniczny „łącznik” między siecią miofibrylarną a błoną komórkową.
Warianty splotów
Istnieją trzy warianty splicingowe izoform syneminy, α i β oraz L. Obie izoformy mają bardzo krótką domenę N-końcową składającą się z 10 aminokwasów i długą domenę C-końcową składającą się z 1243 aminokwasów dla izoformy α i 931 aminokwasów dla izoforma β. Intronic sekwencja synemin p izoforma jest stosowana jako sekwencja kodująca synemin a.
Nowotwór
Zaobserwowano gen SYNM stopniowo regulowane w dół, wirus brodawczaka ludzkiego dodatnim keratynocytów nowotworowych pochodzących z szyjki macicy przednowotworowych zmian przy różnych poziomach nowotworu. Z tego powodu SYM jest prawdopodobnie związany z onkogenezą i może być potencjalnym markerem prognostycznym progresji zmian przednowotworowych szyjki macicy .
Historia
Pochodzenie konwencji nazewnictwa synemin/desmuslin jest dość złożone. 1980, synemin raz pierwszy zidentyfikowano u ptaków mięśni gładkich i był początkowo określany jako IF białka związanego ze względu na kolokalizację i copurification z desminy i wimentyny . Po sklonowaniu syneminy kurczaka, Mizuno i współpracownicy donieśli o klonowaniu nowego białka IF, ludzkiej desmusliny, jako białka oddziałującego z α-dystrobrewiną. Analiza sekwencji wykazała, że ludzki desmuslin 32% identyczne i 11% podobną do aminokwasowej sekwencji synemin kurczaka, natomiast IF białka wimentyna i desminy ponad 80% identyczne dla takich samych gatunków. Chociaż kilka części było bardzo podobnych między ludzką desmusliną a syneminą kurzą, niski stopień konserwatywności między tymi dwoma białkami w porównaniu z innymi sklonowanymi białkami IF sugerował, że synemina nie była ludzkim ortologiem desmuliny. Ponadto, w przeciwieństwie do syneminy kurzej, testy koimmunoprecypitacji in vitro nie mogły wykryć interakcji między ludzką desmusliną a α-aktyniną. W 2001 roku Titeux i współpracownicy donieśli o klonowaniu α i β-zmiennych w splice izoformach ludzkiej syneminy i wykazali, że β-synemina była identyczna z desmusliną. W 2014 roku zgłoszono pierwsze zwierzę synemin -/- null.
Bibliografia
Zewnętrzne linki
- Synemin w Narodowej Bibliotece Medycznej USA Medical Subject Headings (MeSH)
Ten artykuł zawiera tekst z Narodowej Biblioteki Medycznej Stanów Zjednoczonych , która jest własnością publiczną .