Ferredoksyna nadnerczy - Adrenal ferredoxin
Ferredoksyna nadnerczy (również adrenodoksyna (ADX), adrenodoksyna, mitochondrialna , hepatoredoksyna , ferredoksyna-1 (FDX1)) jest białkiem, które u ludzi jest kodowane przez gen FDX1 . Oprócz genu ulegającego ekspresji w tym locus chromosomalnym (11q22), na chromosomach 20 i 21 znajdują się pseudogeny.
Funkcjonować
Adrenodoksyna to małe białko żelazowo-siarkowe, które może przyjąć i przenosić pojedynczy elektron. Adrenodoksyna działa jako białko przenoszące elektrony w układach mitochondrialnego cytochromu P450. Pierwszym enzymem w tym systemie jest reduktaza adrenodoksyny, która przenosi FAD . FAD można zredukować dwoma elektronami oddanymi z koenzymu NADPH . Te dwa elektrony są przenoszone pojedynczo do adrenodoksyny. Adrenodoksyna w zamian redukuje mitochondrialny cytochrom P450 . Ten szczególny system utleniania/redukcji bierze udział w syntezie hormonów steroidowych w tkankach steroidogennych. Ponadto podobne układy działają również w syntezie witaminy D i kwasów żółciowych odpowiednio w nerkach i wątrobie. Adrenodoksynę zidentyfikowano w wielu różnych tkankach, ale wykazano, że wszystkie formy są identyczne i nie są specyficzne tkankowo.
Bibliografia
Dalsza lektura
- Grinberg AV, Hannemann F, Schiffler B, et al. (2000). „Adrenodoxin: struktura, stabilność i właściwości przenoszenia elektronów”. Białka . 40 (4): 590–612. doi : 10.1002/1097-0134(20000901)40:4<590::AID-PROT50>3.0.CO;2-P . PMID 10899784 .
- Wada A, Waterman MR (1992). „Identyfikacja przez ukierunkowaną mutagenezę dwóch reszt lizyny w cytochromie P450 rozszczepiającego łańcuch boczny cholesterolu, które są niezbędne do wiązania adrenodoksyny” . J. Biol. Chem . 267 (32): 22877-82. doi : 10.1016/S0021-9258(18)50028-4 . PMID 1429635 .
- Sparkes RS, Klisak I, Miller WL (1991). „Regionalne mapowanie genów kodujących ludzkie enzymy steroidogenne: P450scc do 15q23-q24, adrenodoksyna do 11q22; reduktaza adrenodoksyny do 17q24-q25; i P450c17 do 10q24-q25”. Biol DNA komórki . 10 (5): 359–65. doi : 10.1089/dna.1991.10.359 . PMID 1863359 .
- Skjeldal L, Markley JL, Coghlan VM, Vickery LE (1991). „Widma 1H NMR kręgowców [2Fe-2S] ferredoksyny. Nadsubtelne rezonanse sugerują różne wzory delokalizacji elektronów z ferredoksyn roślinnych”. Biochemia . 30 (37): 9078-83. doi : 10.1021/bi00101a024 . PMID 1909889 .
- Coghlan VM, Vickery LE (1991). „Site-specyficzne mutacje w ludzkiej ferredoksynie, które wpływają na wiązanie reduktazy ferredoksyny i cytochromu P450scc” . J. Biol. Chem . 266 (28): 18606-12. doi : 10.1016/S0021-9258(18)55106-1 . PMID 1917982 .
- Chang CY, Wu DA, Mohandas TK, Chung BC (1990). „Struktura, sekwencja, lokalizacja chromosomów i ewolucja rodziny genów ludzkiej ferredoksyny”. Biol DNA komórki . 9 (3): 205–12. doi : 10.1089/dna.1990.9.205 . PMID 2340092 .
- Chang CY, Wu DA, Lai CC i in. (1989). „Klonowanie i struktura ludzkiego genu adrenodoksyny”. DNA . 7 (9): 609–15. doi : 10.1089/dna.1988.7.609 . PMID 3229285 .
- Voutilainen R, Picado-Leonard J, DiBlasio AM, Miller WL (1988). „Hormonalna i rozwojowa regulacja kwasu rybonukleinowego przekaźnika adrenodoksyny w tkankach steroidogennych”. J. Clin. Endokrynol. Metab . 66 (2): 383–8. doi : 10.1210/jcem-66-2-383 . PMID 3339111 .
- Picado-Leonard J, Voutilainen R, Kao LC, et al. (1988). „Ludzka adrenodoksyna: klonowanie trzech cDNA i wzmocnienie cykloheksymidu w komórkach JEG-3” . J. Biol. Chem . 263 (7): 3240-4. doi : 10.1016/S0021-9258(18)69061-1 . PMID 3343244 .
- Martsev SP, Chashchin VL, Akhrem AA (1985). „[Rekonstrukcja i badanie układu wieloenzymatycznego przez 11 beta-hydroksylazy steroidów]”. Biochimija . 50 (2): 243-57. PMID 3872685 .
- Geren LM, Millett F (1981). „Badania transferu energii fluorescencji interakcji między adrenodoksyną i cytochromem c” . J. Biol. Chem . 256 (20): 10485-9. doi : 10.1016/S0021-9258(19)68647-3 . PMID 6270113 .
- Pikuleva IA, Cao C, Waterman MR (1999). „Dodatkowa interakcja elektrostatyczna między adrenodoksyną i P450c27 (CYP27A1) skutkuje silniejszym wiązaniem niż między adrenodoksyną i p450scc (CYP11A1)” . J. Biol. Chem . 274 (4): 2045–52. doi : 10.1074/jbc.274.4.2045 . PMID 9890963 .
- Kostic M, Pochapsky SS, Obenauer J, et al. (2002). „Porównanie domen funkcjonalnych w ferredoksynach typu kręgowców”. Biochemia . 41 (19): 5978-89. doi : 10.1021/bi0200256 . PMID 11993992 .
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). „Generowanie i wstępna analiza ponad 15 000 pełnej długości ludzkich i mysich sekwencji cDNA” . Proc. Natl. Acad. Nauka. Stany Zjednoczone . 99 (26): 16899-903. doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
- Johnson D, Norman S, Tuckey RC, Martin LL (2004). „Elektrochemiczne zachowanie ludzkiej adrenodoksyny na pirolitycznej elektrodzie grafitowej”. Bioelektrochemia . 59 (1–2): 41–7. doi : 10.1016/s1567-5394(02)00188-3 . PMID 12699818 .
- Araya Z, Hosseinpour F, Bodin K, Wikvall K (2003). „Metabolizm 25-hydroksywitaminy D3 przez mikrosomalne i mitochondrialne 25-hydroksylazy witaminy D3 (CYP2D25 i CYP27A1): nowa reakcja CYP27A1”. Biochim. Biofizyka. Akta . 1632 (1-3): 40-7. doi : 10.1016/S1388-1981(03)00062-3 . PMID 12782149 .
- Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). „Status, jakość i ekspansja pełnometrażowego projektu cDNA NIH: Kolekcja genów ssaków (MGC)” . Genom Res . 14 (10B): 2121-7. doi : 10.1101/gr.2596504 . PMC 528928 . PMID 15489334 .
- Derouet-Hümbert E, Roemer K, Bureik M (2005). „Adrenodoksyna (Adx) i CYP11A1 (P450scc) indukują apoptozę poprzez generowanie reaktywnych form tlenu w mitochondriach”. Biol. Chem . 386 (5): 453–61. doi : 10.1515/BC.2005.054 . PMID 15927889 . S2CID 37533711 .
Linki zewnętrzne
- Lokalizacja genomu ludzkiego FDX1 i strona szczegółów genu FDX1 w przeglądarce genomu UCSC .