BAT - BAAT

BAAT
Identyfikatory
Skróty	BAAT , BACAT, BAT, kwas żółciowy-CoA:aminokwas N-acylotransferaza, BACD1, HCHO
Identyfikatory zewnętrzne	OMIM : 602938 MGI : 106642 Homologen : 1286 Karty genowe : BAAT
Lokalizacja genu ( człowiek )
Chr.	Chromosom 9 (ludzki)
Kończyć się	101 385 400 bp
Lokalizacja genu ( mysz )
Chr.	Chromosom 4 (mysz)
Kończyć się	49 506 557 pb
Wzór ekspresji RNA
	Więcej danych o wyrażeniach referencyjnych
Ontologia genów
Funkcja molekularna	• estru tiolu aktywności hydrolazy ; • bardzo długim łańcuchem acylo-CoA Aktywność hydrolazy ; • sygnalizacji receptora wiążącego ; • Aktywność transferazy ; • o średniej długości łańcucha acylo-CoA Aktywność hydrolazy ; • Aktywność hydrolazy ; • N-acylotransferazy aktywność ; • Aktywność hydrolazy palmitoilo-CoA ; • Długołańcuchowe acylo-CoA aktywność hydrolazy ; • GO:0004091 aktywność hydrolazy estrów karboksylowych ; • aktywność N-choloilotransferazy glicyny ; • GO:0001948 wiązanie białek ; • aktywność acylotransferazy ; • aktywność hydrolazy mirystoilo-CoA ; • aktywność hydrolazy acylo-CoA;
Składnik komórkowy	• cytoplazma ; • peroksysom ; • macierz peroksysomalna ; • cytosol;
Proces biologiczny	• żółciowych sprzęganie kwasu ; • rozwój wątroby ; • metabolizm lipidów, ; • zwierzęcy narząd regeneracji ; • acylo-CoA metaboliczny proces, ; • Proces metaboliczny tauryna ; • żółciowych metabolizmie kwasu ; • glicyny procesy metaboliczne ; • kwasy żółciowe procesie biosyntezy ; • metabolizmie kwasu tłuszczowego ; • białko kierowanie do peroksysomów;
	Źródła: Amigo / QuickGO
Ortologi
	570
	12012
	ENSG00000136881 ; ENSG00000276559
	ENSMUSG00000039653
	Q14032
	Q91X34
	NM_001701 ; NM_001127610 ; NM_001374715
	NM_007519
	NP_001121082 ; NP_001692 ; NP_001361644
	NP_031545
	Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka	Wyświetl/edytuj mysz

N-acylotransferaza kwasu żółciowego-CoA:aminokwas jest enzymem, który u ludzi jest kodowany przez gen BAAT .

Białko kodowane przez ten gen jest enzymem wątrobowym, który katalizuje przeniesienie ugrupowania kwasu żółciowego z tioestru acylo-CoA do glicyny lub tauryny , drugi etap tworzenia koniugatów kwas żółciowy- aminokwas, które służą jako detergenty w przewód pokarmowy .

Bibliografia

Zewnętrzne linki

Lokalizacja genomu ludzkiego BAAT i strona szczegółów genu BAAT w przeglądarce genomu UCSC .

Dalsza lektura

Johnson MR, Barnes S, Kwakye JB, Diasio RB (1991). „Oczyszczanie i charakterystyka kwasu żółciowego-CoA:aminokwas N-acylotransferazy z ludzkiej wątroby” . J. Biol. Chem . 266 (16): 10227–33. doi : 10.1016/S0021-9258(18)99213-6 . PMID 2037576 .
Falany CN, Johnson MR, Barnes S, Diasio RB (1994). „Sprzęganie kwasów żółciowych z glicyną i tauryną przez pojedynczy enzym. Klonowanie molekularne i ekspresja kwasu żółciowego CoA:aminokwasów N-acylotransferazy wątroby ludzkiej” . J. Biol. Chem . 269 (30): 19375-9. doi : 10.1016/S0021-9258(17)32178-6 . PMID 8034703 .
Lench NJ, Telford EA, Andersen SE, i in. (1997). „Mapa kontigowa YAC oparta na EST i STS ludzkiego chromosomu 9q22.3”. Genomika . 38 (2): 199–205. doi : 10.1006/geno.1996.0616 . PMID 8954802 .
Solaas K, Ulvestad A, Söreide O, Kase BF (2000). „Subkomórkowa organizacja amidacji kwasów żółciowych w wątrobie człowieka: kluczowa kwestia w regulacji biosyntezy soli żółciowych” . J. Lipid Res . 41 (7): 1154–62. doi : 10.1016/S0022-2275(20)32022-8 . PMID 10884298 .
Sfakianos MK, Wilson L, Sakalian M i in. (2003). „Konserwatywne reszty w przypuszczalnej triadzie katalitycznej ludzkiego kwasu żółciowego Koenzym A: aminokwas N-acylotransferaza” . J. Biol. Chem . 277 (49): 47270-5. doi : 10.1074/jbc.M207463200 . PMID 12239217 .
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). „Generowanie i wstępna analiza ponad 15 000 pełnej długości ludzkich i mysich sekwencji cDNA” . Proc. Natl. Acad. Nauka. Stany Zjednoczone . 99 (26): 16899-903. doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
Carlton VE, Harris BZ, Puffenberger EG, et al. (2003). „Złożone dziedziczenie rodzinnej hipercholanemii z towarzyszącymi mutacjami w TJP2 i BAAT”. Nat. Genet . 34 (1): 91–6. doi : 10.1038/ng1147 . PMID 12704386 . S2CID 21900697 .
Wang H, Tamba M, Kimata M i in. (2003). „Wyrażanie aktywności transportera wymiany cystyna/glutaminian, system x(c)(-), przez xCT i rBAT”. Biochem. Biofizyka. Res. Komuna . 305 (3): 611-8. doi : 10.1016/S0006-291X(03)00808-8 . PMID 12763038 .
O'Byrne J, Hunt MC, Rai DK, et al. (2003). „Ludzki kwas żółciowy-CoA:aminokwas N-acylotransferaza działa w sprzęganiu kwasów tłuszczowych z glicyną” . J. Biol. Chem . 278 (36): 34237-44. doi : 10.1074/jbc.M300987200 . PMID 12810727 .
Humphray SJ, Oliver K, Hunt AR i in. (2004). „Sekwencja DNA i analiza ludzkiego chromosomu 9” . Natura . 429 (6990): 369–74. Kod Bib : 2004Natur.429..369H . doi : 10.1038/nature02465 . PMC 2734081 . PMID 15164053 .
Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA i in. (2004). „Status, jakość i ekspansja projektu cDNA pełnej długości NIH: Kolekcja genów ssaków (MGC)” . Genom Res . 14 (10B): 2121-7. doi : 10.1101/gr.2596504 . PMC 528928 . PMID 15489334 .
Rual JF, Venkatesan K, Hao T i in. (2005). „W kierunku mapy w skali proteomu ludzkiej sieci interakcji białko-białko”. Natura . 437 (7062): 1173-8. Kod Bib : 2005Natur.437.1173R . doi : 10.1038/nature04209 . PMID 16189514 . S2CID 4427026 .
Pellicoro A, van den Heuvel FA, Geuken M, et al. (2007). „Ludzki i szczurzy kwas żółciowy CoA: aminokwas N-acylotransferaza są enzymami peroksysomalnymi specyficznymi dla wątroby: implikacje dla wewnątrzkomórkowego transportu soli żółciowych” . Hepatologia . 45 (2): 340-8. doi : 10.1002/hep.21528 . PMID 17256745 . S2CID 6163420 .
Tougou K, Fukuda T, Ito T, et al. (2007). „Genetyczny polimorfizm kwasu żółciowego CoA: aminokwas N-acylotransferaza u Japończyków”. Metab. Farmakokinet . 22 (2): 125-8. doi : 10.2133/dmpk.22.125 . PMID 17495420 .

Ten artykuł o genie na ludzkim chromosomie 9 to skrót . Możesz pomóc Wikipedii, rozwijając ją .

Languages

In other projects

BAT - BAAT

Bibliografia

Zewnętrzne linki

Dalsza lektura