Leucyl / aminopeptydaza cystynylowa - Leucyl/cystinyl aminopeptidase
Aminopeptydaza leucylo / cystynylo , znana również jako aminopeptydaza cystynylo ( CAP ), aminopeptydaza regulowana przez insulinę ( IRAP ), aminopeptydaza leucyny ludzkiej łożyska ( PLAP ), oksytocynaza i wazopresynaza , jest enzymem z grupy aminopeptydaz kodowanych u ludzi przez LNP gen .
Gen ten koduje zależną od cynku aminopeptydazę ( metalloexopeptidase ), która rozcina wazopresyna , oksytocyna , Lys- bradykinina , met-enkefaliny , dynorfiny A i innych peptydów hormonów . Białko może być wydzielane w surowicy matki, znajdować się w pęcherzykach wewnątrzkomórkowych z reagującym na insulinę transporterem glukozy GLUT4 lub tworzyć integralną glikoproteinę błonową typu II. Białko katalizuje ostatni etap konwersji angiotensynogenu do angiotensyny IV (AT4) i jest także receptorem AT4. Alternatywny splicing daje w wyniku wiele wariantów transkrypcji kodujących różne izoformy.
Mutacje w tym genie są powiązane z ryzykiem łuszczycy . (Doi: 10.1038 / jid.2013.317)
Interakcje
Wykazano, że aminopeptydaza cystynylowa wchodzi w interakcje z TNKS2 .
Bibliografia
Dalsza lektura
- Albiston AL, Mustafa T, McDowall SG i wsp. (2003). „Receptor AT4 to regulowana przez insulinę aminopeptydaza błonowa: potencjalne mechanizmy wzmacniania pamięci”. Trends Endocrinol. Metab . 14 (2): 72–7. doi : 10.1016 / S1043-2760 (02) 00037-1 . PMID 12591177 . S2CID 6481079 .
- Keller SR (2004). „Aminopeptydaza regulowana przez insulinę: towarzysz i regulator GLUT4”. Z przodu. Biosci . 8 (6): s410–20. doi : 10,2741 / 1078 . PMID 12700100 .
- Keller SR (2005). „Rola regulowanej przez insulinę aminopeptydazy IRAP w działaniu insuliny i cukrzycy” . Biol. Pharm. Bull . 27 (6): 761–4. doi : 10,1248 / bpb 27,761 . PMID 15187412 .
- Nomura S, Ito T, Yamamoto E i wsp. (2005). „Regulacja genów i fizjologiczna funkcja aminopeptydazy / oksytocynazy leucyny łożyskowej podczas ciąży”. Biochim. Biophys. Acta . 1751 (1): 19–25. doi : 10.1016 / j.bbapap.2005.04.006 . PMID 15894523 .
- Tsujimoto M, Hattori A (2005). „Podrodzina oksytocynazy aminopeptydaz M1”. Biochim. Biophys. Acta . 1751 (1): 9–18. doi : 10.1016 / j.bbap.2004.09.011 . PMID 16054015 .
- Mizutani S, Shibata K, Kikkawa F i wsp. (2007). „Istotna rola łożyskowej aminopeptydazy leucynowej w nowotworach ginekologicznych”. Expert Opin. Ther. Cele . 11 (4): 453–61. doi : 10.1517 / 14728222.11.4.453 . PMID 17373876 . S2CID 42839602 .
- Tsujimoto M, Mizutani S, Adachi H i wsp. (1992). „Identyfikacja ludzkiej łożyskowej aminopeptydazy leucynowej jako oksytocynazy”. Łuk. Biochem. Biophys . 292 (2): 388–92. doi : 10.1016 / 0003-9861 (92) 90007-J . PMID 1731608 .
- Mizutani S, Akiyama H, Kurauchi O, i wsp. (1985). „Degradacja angiotensyny II (A-II) in vitro przez ludzkie frakcje subkomórkowe łożyska, surowice ciążowe i oczyszczone aminopeptydazy łożyskowe”. Acta Endocrinol . 110 (1): 135–9. doi : 10.1530 / acta.0.1100135 . PMID 3898693 .
- Beckman L, Björling G, Christodoulou C (1966). „Enzymy ciążowe i polimorfizm łożyska. II. Aminopeptydaza leucyny”. Acta Genetica et Statistica Medica . 16 (2): 122–31. doi : 10.1159 / 000151957 . PMID 5953194 .
- Itoh C, Watanabe M, Nagamatsu A i wsp. (1997). „Dwa molekularne gatunki oksytocynazy (aminopeptydaza L-cystyny) w łożysku człowieka: oczyszczanie i charakteryzacja” . Biol. Pharm. Bull . 20 (1): 20–4. doi : 10,1248 / bpb.20,20 . PMID 9013800 .
- Laustsen PG, Rasmussen TE, Petersen K i wsp. (1997). „Pełna sekwencja aminokwasów ludzkiej oksytocynazy łożyskowej”. Biochim. Biophys. Acta . 1352 (1): 1–7. doi : 10.1016 / S0167-4781 (97) 00036-5 . PMID 9177475 .
- Nagasaka T, Nomura S, Okamura M i wsp. (1998). „Immunohistochemiczna lokalizacja aminopeptydazy / oksytocynazy leucyny łożyskowej w prawidłowych tkankach łożyska, płodu i dorosłego człowieka”. Reprod. Fertil. Dev . 9 (8): 747–53. doi : 10.1071 / R97055 . PMID 9733056 .
- Horio J, Nomura S, Okada M i wsp. (1999). „Organizacja strukturalna końca 5 'i przypisanie chromosomów ludzkiego genu aminopeptydazy leucyny / aminopeptydazy błonowej regulowanej przez insulinę”. Biochem. Biophys. Res. Commun . 262 (1): 269–74. doi : 10.1006 / bbrc.1999.1184 . PMID 10448104 .
- Rasmussen TE, Pedraza-Díaz S, Hardré R, i wsp. (2000). „Struktura ludzkiego genu oksytocynazy / regulowanej przez insulinę aminopeptydazy i lokalizacja na chromosomie 5q21” . Eur. J. Biochem . 267 (8): 2297–306. doi : 10.1046 / j.1432-1327.2000.01234.x . PMID 10759854 .
- Nakanishi Y, Nomura S, Okada M i wsp. (2001). "Oczyszczanie immunopowinowactwa i charakterystyka natywnej aminopeptydazy / oksytocynazy leucyny łożyska z łożyska ludzkiego". Łożysko . 21 (7): 628–34. doi : 10.1053 / miejsce 2000.0564 . PMID 10985965 .
- Chi NW, Lodish HF (2001). „Tankyraza jest związanym z golgim substratem kinazy białkowej aktywowanej mitogenem, który oddziałuje z IRAP w pęcherzykach GLUT4” . J. Biol. Chem . 275 (49): 38437–44. doi : 10.1074 / jbc.M007635200 . PMID 10988299 .
- Matsumoto H, Nagasaka T, Hattori A i wsp. (2001). „Ekspresja łożyskowej aminopeptydazy / oksytocynazy leucyny w komórkach neuronalnych i jej działanie na peptydy neuronalne” . Eur. J. Biochem . 268 (11): 3259–66. doi : 10.1046 / j.1432-1327.2001.02221.x . PMID 11389728 .
- Iwase A, Nomura S, Mizutani S (2001). „Charakterystyka aktywności sekretazy dla łożyskowej aminopeptydazy leucynowej”. Łuk. Biochem. Biophys . 393 (1): 163–9. doi : 10.1006 / abbi.2001.2489 . PMID 11516173 .
- Ito T, Nomura S, Okada M i wsp. (2001). „Regulacja transkrypcji ludzkiego genu aminopeptydazy leucyny / oksytocynazy łożyskowej” . Mol. Szum. Reprod . 7 (9): 887–94. doi : 10,1093 / molehr / 7,9,887 . PMID 11517297 .
Linki zewnętrzne
- Merops bazy danych online peptydaz i ich inhibitorów: M01.011
- Cystinyl + aminopeptydaza w US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
 |
Ten artykuł z hydrolazą jest niedopałkiem . Możesz pomóc Wikipedii, rozbudowując ją . |